PeptidaseLes peptidases (ou protéases ou enzymes protéolytiques) sont des enzymes qui brisent les liaisons peptidiques des protéines. On parle alors de coupure protéolytique ou de protéolyse. Ce processus implique l'utilisation d'une molécule d'eau ce qui les classe parmi les hydrolases. Les fonctions biologiques des protéases sont variées : elles interviennent dans la maturation des protéines, dans la digestion des aliments, dans la coagulation sanguine, dans le remodelage des tissus au cours du développement de l'organisme et dans la cicatrisation.
Protéase à cystéineUne protéase à cystéine, ou parfois protéase à thiol, est une peptidase dont le résidu d'acide aminé nucléophile de la triade (ou diade) catalytique est une cystéine. Comme toutes les peptidases, ces enzymes catalysent l'hydrolyse de certaines liaisons peptidiques de protéines. On trouve couramment de telles enzymes dans les fruits, par exemple la papaye, l'ananas, la figue et le kiwi, leur concentration tendant à être plus élevée lorsque le fruit n'est pas mûr ; on en trouve en fait plus généralement dans un grand nombre de plantes.
SerpineLes serpines (de l'anglais serpin, mot-valise pour ine rotease hibitor) sont des protéines aux structures semblables, connues historiquement pour leur capacité à inhiber les protéases à sérine. Elles forment une superfamille de protéines présente à travers tous les règnes du vivant. Elles doivent leur nom au fait que les premières à avoir été identifiées inhibent les protéases à sérine de type chymotrypsine. Elles sont remarquables par leur mécanisme d'action, qui consiste à inhiber leur peptidase cible en subissant un changement conformationnel de grande amplitude qui fait disparaître le site actif.
ProtéolyseEn biochimie, la protéolyse est la segmentation des protéines en ses fragments de base (acides aminés) via l'hydrolyse catalysée par des enzymes dits « protéolytiques » (protéases ou hydrolases). Elle intervient dans la digestion, dans la biodégradation et dans certains mécanismes d'attaque de pathogènes, et inversement de défense immunitaire contre des pathogènes. C'est un processus consommateur d'énergie (d'ATP) qui est finement régulé par des facteurs génétiques, nutritionnels et hormonaux (encore mal connus).
Triade catalytiqueredresse=1.5|vignette| Site actif de la protéase TEV (), une peptidase très sélective du virus de la gravure du tabac, montrant le substrat en noir et les résidus de la triade catalytique en rouge, ici l'aspartate (acide), l'histidine (base) et la cystéine (nucléophile). En biologie moléculaire, on désigne généralement par triade catalytique les trois résidus d'acides aminés qui interviennent ensemble dans le site actif de certaines hydrolases et transférases telles que des peptidases, des amidases, des estérases, des lipases et des β-lactamases.
Kunitz domainKunitz domains are the active domains of proteins that inhibit the function of protein degrading enzymes or, more specifically, domains of Kunitz-type are protease inhibitors. They are relatively small with a length of about 50 to 60 amino acids and a molecular weight of 6 kDa. Examples of Kunitz-type protease inhibitors are aprotinin (bovine pancreatic trypsin inhibitor, BPTI), Alzheimer's amyloid precursor protein (APP), and tissue factor pathway inhibitor (TFPI).
Super-famille de protéinesUne superfamille (ou super-famille) de protéines est le regroupement le plus large (clade) de protéines pour lesquelles il est possible d'identifier un ancêtre commun par homologie. Cet ancêtre commun est généralement déduit par et similitude mécanique, même lorsque aucune similitude entre les séquences n'est détectable. Les super-familles contiennent généralement plusieurs familles de protéines présentant des similitudes de séquences au sein de ces familles.
Chemical specificityChemical specificity is the ability of binding site of a macromolecule (such as a protein) to bind specific ligands. The fewer ligands a protein can bind, the greater its specificity. Specificity describes the strength of binding between a given protein and ligand. This relationship can be described by a dissociation constant, which characterizes the balance between bound and unbound states for the protein-ligand system.
Inhibiteur enzymatiquethumb|upright=1.2|Complexe d'une protéase du VIH (rubans rouges, bleus et jaunes) associée à l'inhibiteur qu'est le ritonavir (petite structure en bâtons et boules près du centre). Un inhibiteur enzymatique est une substance se liant à une enzyme et qui en diminue l'activité. Un inhibiteur peut empêcher la fixation du substrat sur le site actif en se fixant à sa place, ou provoquer une déformation de l'enzyme qui rend celle-ci inactive (inhibiteur allostérique).
Substrat enzymatiqueEn enzymologie, on désigne par substrat enzymatique toute molécule subissant une réaction chimique catalysée par une enzyme (ex : l'amidon est hydrolysé par l'amylase en glucose). Il peut s'agir de molécules complexes, de polymères, de molécules simples (ex. : catalase dismutant du peroxyde d'hydrogène). Par convention : Est appelée substrat la molécule ou famille de molécules subissant spécifiquement la catalyse enzymatique par fixation dans le site actif de l'enzyme (ex.
