Bacillus anthracisLe bacille du charbon (Bacillus anthracis) ou bactéridie charbonneuse ou Bacille de Davaine est une bactérie du genre Bacillus qui cause la maladie du charbon. La bactéridie charbonneuse a été identifiée presque simultanément (et indépendamment) au début des années 1850, en Allemagne par Aloys Pollender, et en France par Pierre Rayer et Casimir Davaine, mais c'est Robert Koch qui, en 1876, parvient à la cultiver, et découvre le phénomène de la sporulation permettant sa survie dans le sol.
Anthrax toxinAnthrax toxin is a three-protein exotoxin secreted by virulent strains of the bacterium, Bacillus anthracis—the causative agent of anthrax. The toxin was first discovered by Harry Smith in 1954. Anthrax toxin is composed of a cell-binding protein, known as protective antigen (PA), and two enzyme components, called edema factor (EF) and lethal factor (LF). These three protein components act together to impart their physiological effects. Assembled complexes containing the toxin components are endocytosed.
Maladie du charbonLa maladie du charbon, également appelée fièvre charbonneuse, est une maladie infectieuse aiguë causée par la bactérie Bacillus anthracis. C'est une anthropozoonose, c'est-à-dire commune aux animaux et à l'homme. Très rare chez l'homme, elle s'observe le plus souvent chez les animaux herbivores. Bacillus anthracis est une arme bactériologique potentielle depuis la fin de la Seconde Guerre mondiale et a été particulièrement médiatisée à la suite des attentats du 11 septembre 2001.
O-glycosylationLa O-glycosylation est une opération biochimique consistant en l'addition de glucides au niveau de l'O de la chaîne latérale des acides aminés sérine et thréonine des chaînes peptidiques présentes dans la lumière de l'appareil de Golgi et provenant généralement du réticulum endoplasmique où elles ont subi une N-glycosylation. Cette réaction est également catalysée par une enzyme de type glycosyl-transférase, et débute en général par une N-acétyl galactosamine.
GlycosylationLa glycosylation est une réaction enzymatique consistant à lier de façon covalente un glucide à une chaîne peptidique, une protéine, un lipide ou d'autres molécules. À ne pas confondre avec la glycation, réaction purement chimique et spontanée. Le processus de glycosylation débute dans le réticulum endoplasmique rugueux (RER) et s'achève dans l'appareil de Golgi. La glycosylation concerne essentiellement les protéines membranaires ainsi que les protéines sécrétées.
N-glycosylationvignette|Les différents types de glycanes dans différents organismes. La N-glycosylation est une opération biochimique qui se produit dans le réticulum endoplasmique qui concerne les protéines solubles et transmembranaires. Elle correspond à la fixation d'une arborescence sucrée de 14 sucres sur les chaînes peptidiques en croissance dès leur entrée dans la lumière du RE. Elle équivaut à un étiquetage de la protéine qui la protège de la dégradation enzymatique, augmente son hydrophilie, aide au repliement de la protéine et participe au contrôle qualité.
Toxine microbiennevignette|Shigatoxine|300x300px Les toxines microbiennes sont des toxines produites par des micro-organismes, principalement des bactéries (bactériotoxines) et des champignons microscopiques, les micromycètes (mycotoxines). Elles favorisent l'infection et la maladie en endommageant directement les tissus de l'hôte et en désactivant le système immunitaire. Certaines toxines bactériennes, telles que les neurotoxines botuliques, sont les toxines naturelles les plus puissantes connues.
SidérophoreLes sidérophores (du grec pherein et sideros signifiant «porter le fer») sont des chélateurs de fer synthétisés et sécrétés notamment par les micro-organismes pour leur permettre de puiser le fer essentiel à leur développement. Ce sont des molécules de faibles poids moléculaires ayant une très forte affinité pour l'ion Fe. Les sidérophores sont des peptides capables de former des complexes [sidérophores Fe] qui permettront d'internaliser le fer nécessaire au fonctionnement de la cellule.
GlycoprotéineUne glycoprotéine est une protéine portant un ou plusieurs groupements oligosides. C'est un hétéroside (composé de plusieurs oses différents) dont le premier motif glucidique est fixé de façon covalente à la chaine polypeptidique. Une glycoprotéine est synthétisée par la glycosylation d’une protéine, qui peut être de trois types (N-glycosylation, C-glycosylation et O-glycosylation) selon l’acide aminé utilisé, asparagine (NH2), tryptophane (en C2), sérine ou thréonine (OH).
Bacillus cereusBacillus cereus est une bactérie appartenant au genre Bacillus. La morphologie du germe correspond à un grand bacille en forme de bâtonnet de de large pour 3 à de long, sporulé, mobile grâce à une ciliature péritriche, d'une longueur supérieure à 3 μm et d'un diamètre moyen de 1,4 μm et de type respiratoire aéro-anaérobie, présentant une positivité à la coloration de Gram, et synthétisant deux types de toxines : une toxine thermostable et une toxine thermolabile.
