Protein dynamicsProteins are generally thought to adopt unique structures determined by their amino acid sequences. However, proteins are not strictly static objects, but rather populate ensembles of (sometimes similar) conformations. Transitions between these states occur on a variety of length scales (tenths of Å to nm) and time scales (ns to s), and have been linked to functionally relevant phenomena such as allosteric signaling and enzyme catalysis.
Substance amyloïdedroite|vignette| Micrographie montrant des dépôts de substance amyloïde (en rose) dans l'intestin grêle. La substance amyloïde est un agrégat de protéines qui se plient sous une forme permettant à de nombreuses copies de cette protéine de s'agglutiner les unes aux autres et de constituer ainsi des fibrilles. Dans le corps humain, la substance amyloïde est liée au développement de diverses maladies.
Double couche électriqueLa double couche électrique est un modèle décrivant la variation du potentiel électrique aux abords d'une surface. Elle intervient principalement lors de l'étude du comportement des colloïdes et des surfaces en contact avec des solutions. L'épaisseur de la double couche électrique est appelée longueur de Debye. Le modèle initial de la double couche électrique est attribué à Helmholtz (1879). Mathématiquement, il a simplement assimilé la double couche à un condensateur, en se basant sur un modèle physique dans lequel une couche d'ions est adsorbée à la surface.
Spectroscopie infrarouge à transformée de FourierLa spectroscopie infrarouge à transformée de Fourier ou spectroscopie IRTF (ou encore FTIR, de l'anglais Fourier Transform InfraRed spectroscopy) est une technique utilisée pour obtenir le spectre d'absorption, d'émission, la photoconductivité ou la diffusion Raman dans l'infrarouge d'un échantillon solide, liquide ou gazeux. Un spectromètre FTIR permet de collecter simultanément les données spectrales sur un spectre large.
ProtéinopathieEn médecine, les protéinopathies font référence à une classe de maladies dans lesquelles certaines protéines deviennent structurellement anormales et perturbent ainsi la fonction des cellules, des tissus et des organes du corps. Souvent, les protéines ne parviennent pas à se replier dans leur configuration normale ; dans cet état mal replié, les protéines peuvent devenir toxiques (en acquérant de nouvelles fonctions indésirées par mutation) ou perdre leur fonction normale.
Astronomie infrarougevignette|upright=1.5|L'Amas du Trapèze photographié par Hubble en infrarouge (droite) et en lumière visible (gauche). L'infrarouge permet de dévoiler les étoiles masquées par la poussière interstellaire de cette région de formation d'étoiles. L’astronomie en infrarouge, souvent abrégée en astronomie infrarouge, est la branche de l’astronomie et de l’astrophysique qui étudie la partie située dans l'infrarouge du rayonnement émis par les objets astronomiques.
Protéineredresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
Prédiction de la structure des protéinesLa prédiction de la structure des protéines est l'inférence de la structure tridimensionnelle des protéines à partir de leur séquences d'acides aminés, c'est-à-dire la prédiction de leur pliage et de leur structures secondaire et tertiaire à partir de leur structure primaire. La prédiction de la structure est fondamentalement différente du problème inverse de la conception des protéines. Elle est l'un des objectifs les plus importants poursuivis par la bioinformatique et la chimie théorique.
Protein phosphorylationProtein phosphorylation is a reversible post-translational modification of proteins in which an amino acid residue is phosphorylated by a protein kinase by the addition of a covalently bound phosphate group. Phosphorylation alters the structural conformation of a protein, causing it to become either activated or deactivated, or otherwise modifying its function. Approximately 13000 human proteins have sites that are phosphorylated. The reverse reaction of phosphorylation is called dephosphorylation, and is catalyzed by protein phosphatases.
Électrophorèseright|thumb|Technicienne utilisant l'électrophorèse pour séparer des protéines. vignette|Électrophorégramme d'ADN résultant d'une électrophorèse sur gel. Dans la première bande à gauche, un ADN avec des tailles de fragments connues est utilisé comme référence. Les autres bandes indiquent différentes tailles de fragments (les plus petites se déplacent le plus rapidement). Les intensités différentes indiquent des concentrations différentes (les plus brillantes indiquent le plus de fragments).
