Substance amyloïdedroite|vignette| Micrographie montrant des dépôts de substance amyloïde (en rose) dans l'intestin grêle. La substance amyloïde est un agrégat de protéines qui se plient sous une forme permettant à de nombreuses copies de cette protéine de s'agglutiner les unes aux autres et de constituer ainsi des fibrilles. Dans le corps humain, la substance amyloïde est liée au développement de diverses maladies.
Maladie neurodégénérativeLes maladies neurodégénératives, telles que la maladie d'Alzheimer, la maladie à corps de Lewy, la maladie de Parkinson, la maladie de Huntington, l'atrophie corticale postérieure ou encore la sclérose latérale amyotrophique sont des maladies chroniques invalidantes à évolution lente et discrète. Elles provoquent généralement une détérioration du fonctionnement des cellules nerveuses, en particulier les neurones, pouvant conduire à la mort cellulaire (ou neurodégénérescence).
Protéines intrinsèquement désordonnéesLes protéines intrinsèquement désordonnées ou intrinsèquement non structurées sont des protéines qui manquent de structure tridimensionnelle stable, ce qui leur confère une forte plasticité qui est à l'origine de leur importance dans les phénomènes biologiques. Une protéine peut être totalement désordonnée, mais le cas le plus courant est celui où seulement une partie de la molécule, plus ou moins longue, est désordonnée (exemple : ).
Modification post-traductionnelleUne modification post-traductionnelle est une modification chimique d'une protéine, réalisée le plus souvent par une enzyme, après sa synthèse ou au cours de sa vie dans la cellule. Généralement cette modification entraîne un changement de la fonction de la protéine considérée, que ce soit au niveau de son action, de sa demi-vie, ou de sa localisation cellulaire.
Structure des protéinesLa structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Prion (protéine)Le est un type de protéine naturellement présent dans l'organisme dans sa forme cellulaire (PrPC) susceptible de donner une forme pathogène PrPSc par une mauvaise conformation ou repliement. Cette forme pathogène est capable de transmettre cette forme mal repliée à des variantes normales de la même protéine. Ces prions dits pathogènes caractérisent plusieurs maladies neurodégénératives mortelles et transmissibles chez l'homme et de nombreux autres animaux.
Protéine GLes sont une famille de protéines qui permettent le transfert d'informations à l'intérieur de la cellule. Elles participent ainsi à un mécanisme appelé transduction du signal. Cette protéine est appelée ainsi car elle utilise l'échange de GTP en GDP comme un « interrupteur moléculaire » pour déclencher ou inhiber des réactions biochimiques dans la cellule. La protéine G se lie au GTP et au GDP. Alfred G. Gilman et Martin Rodbell ont obtenu le prix Nobel de physiologie ou médecine en 1994 pour sa découverte et leurs travaux sur les protéines G.
Calcium in biologyCalcium ions (Ca2+) contribute to the physiology and biochemistry of organisms' cells. They play an important role in signal transduction pathways, where they act as a second messenger, in neurotransmitter release from neurons, in contraction of all muscle cell types, and in fertilization. Many enzymes require calcium ions as a cofactor, including several of the coagulation factors. Extracellular calcium is also important for maintaining the potential difference across excitable cell membranes, as well as proper bone formation.
ProtéasomeLes protéasomes sont des complexes enzymatiques multiprotéiques que l'on retrouve chez les eucaryotes, les archées ainsi que chez quelques bactéries de l'ordre Actinomycetales. Dans les cellules eucaryotes il se trouve dans le cytosol et est associé au réticulum endoplasmique ainsi que dans le noyau. Leur fonction principale est de dégrader les protéines mal repliées, dénaturées ou obsolètes de manière ciblée. Cette dégradation se fait par protéolyse, une réaction chimique qui coupe les liaisons peptidiques et qui est effectuée par des enzymes appelées protéases.
Myristoylationvignette|Mécanisme de la myristoylation vignette|Acide myristique (ou acide tétradécanoïque) L'association de la fonction acide carboxylique (COOH) d'un acide myristique (acide gras à 14 carbones) et d'un groupement amine forme une liaison amide au niveau N-terminal d'un acide aminé glycine. Elle permet la fixation d'une protéine sur la face intracellulaire de la membrane plasmique d'une cellule. C'est une modification post-traductionelle qui s'effectue dans le réticulum endoplasmique rugueux.
