Acide aminévignette|Structure générique d'un acide , classe d'acides aminés majeure en biochimie entrant notamment dans la constitution des protéines. La chaîne latérale est ici représentée par le symbole R en magenta, tandis que le est orangé. vignette| Structure et classification des aminés protéinogènes des eucaryotes. La pyrrolysine n'y figure pas car on ne la trouve que chez certaines archées méthanogènes. vignette|Structure de la gabapentine.
Acide aminé protéinogènevignette|Structure de la , parfois considérée comme un aminé protéinogène bien qu'elle ait une chaîne latérale identique à celle de la méthionine. Elle amorce la biosynthèse des protéines chez les procaryotes et dans les mitochondries et les chloroplastes des eucaryotes, mais pas dans le cytosol de ces derniers. Elle dérive de la méthionine par adjonction d'un groupe aldéhyde sur l'atome d'azote de l'amine primaire Un acide aminé protéinogène est un acide aminé incorporé dans les protéines lors de la traduction de l'ARN messager par les ribosomes.
Protein complexA protein complex or multiprotein complex is a group of two or more associated polypeptide chains. Protein complexes are distinct from multidomain enzymes, in which multiple catalytic domains are found in a single polypeptide chain. Protein complexes are a form of quaternary structure. Proteins in a protein complex are linked by non-covalent protein–protein interactions. These complexes are a cornerstone of many (if not most) biological processes.
Acide aminé non protéinogèneUn acide aminé non protéinogène est un acide aminé qui ne peut pas être incorporé dans les protéines lors de la traduction de l'ARN messager par les ribosomes. De tels acides aminés peuvent malgré tout être présents dans les protéines, mais dans ce cas ils se forment à partir de résidus d'acides aminés protéinogènes par modification post-traductionnelle ; ils peuvent également ne jamais se trouver dans des protéines et remplir d'autres fonctions physiologiques au sein des cellules.
Protéines intrinsèquement désordonnéesLes protéines intrinsèquement désordonnées ou intrinsèquement non structurées sont des protéines qui manquent de structure tridimensionnelle stable, ce qui leur confère une forte plasticité qui est à l'origine de leur importance dans les phénomènes biologiques. Une protéine peut être totalement désordonnée, mais le cas le plus courant est celui où seulement une partie de la molécule, plus ou moins longue, est désordonnée (exemple : ).
Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
Acide aspartiqueL’acide aspartique (abréviations IUPAC-IUBMB : Asp et D), est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, encodé sur les ARN messagers par les codons GAU et GAC. Il est caractérisé par la présence d'un groupe carboxyle –COOH à l'extrémité de sa chaîne latérale, lui conférant un point isoélectrique de 2,77, ce qui en fait le résidu le plus acide dans les protéines. Son anion et base conjuguée est l'aspartate et son rayon de van der Waals vaut . Il s'agit d'un acide dicarboxylique, et donc d'une molécule polaire.
Dipeptideupright=1.25|vignette|Dipeptide (L-sérine–L-alanine). Un dipeptide est une molécule constituée de deux résidus d'acide aminé liés par une liaison peptidique. Les dipeptides sont produits à partir de polypeptides par action d'une enzyme de type hydrolase, la dipeptidyl peptidase. Les protéines alimentaires sont digérées en dipeptides et acides aminés, les dipeptides étant absorbés plus rapidement que ces derniers, car leur absorption résulte d'un mécanisme distinct. Les dipeptides activent les cellules G du fond de l'estomac qui sécrètent la gastrine.
Réparation de l'ADNright|vignette|Chromosomes montrant de nombreuses lésions. La réparation de l'ADN est un ensemble de processus par lesquels une cellule identifie et corrige les dommages aux molécules d'ADN qui codent son génome. Dans les cellules, l'acide désoxyribonucléique (ADN) est soumis continuellement à des activités métaboliques normales et à des facteurs environnementaux portant atteinte à son intégrité. Ces facteurs environnementaux sont le plus souvent de nature chimique comme les radicaux libres de l'oxygène et les agents alkylants, ou physique, comme les radiations ultraviolettes et les rayonnements ionisants.
Ubiquitine ligaseL’ubiquitine ligase, ou ubiquitine ligase E3, est une ligase qui catalyse la réaction : ATP + ubiquitine + lysine–proteine AMP + diphosphate + N-ubiquityllysine–protéine. Cette enzyme recrute l' E2 chargée en ubiquitine, reconnaît une protéine substrat, et assiste ou catalyse directement le transfert de l'ubiquitine de l'enzyme E2 vers la protéine substrat. L'ubiquitine est liée à un résidu de lysine sur la protéine cible par une liaison isopeptidique.
