Structure tertiaireEn biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.
Chaîne principaleEn chimie macromoléculaire, la chaîne principale d'un polymère est la plus longue série d'atomes liés par covalence qui, ensemble, créent la chaîne continue de la molécule. Cette science est divisée en deux parties : l'étude des polymères organiques, qui se composent uniquement d'un squelette carboné, et celle des polymères inorganiques dont les squelettes ne contiennent que des éléments du groupe principal. vignette|Un exemple de squelette biologique (polypeptide).
Structure secondairethumb|200px|Schéma de la structure tridimensionnelle de la protéine myoglobine. Cette structure contient de hélices α mais pas de feuillets β. Cette protéine est la première dont la structure a été résolue par cristallographie en 1958, par Max Perutz et John Kendrew, ce qui leur a valu l'attribution du prix Nobel de chimie en 1962. En biochimie et en biologie structurale, la structure secondaire se rapporte uniquement à la description de la structure tridimensionnelle localement adoptée par certains segments de molécules biologiques (molécules définies comme étant des biopolymères, comme c’est le cas pour les protéines et les acides nucléiques (ADN/ARN)).
Protein designProtein design is the rational design of new protein molecules to design novel activity, behavior, or purpose, and to advance basic understanding of protein function. Proteins can be designed from scratch (de novo design) or by making calculated variants of a known protein structure and its sequence (termed protein redesign). Rational protein design approaches make protein-sequence predictions that will fold to specific structures.
Protein fold classIn molecular biology, protein fold classes are broad categories of protein tertiary structure topology. They describe groups of proteins that share similar amino acid and secondary structure proportions. Each class contains multiple, independent protein superfamilies (i.e. are not necessarily evolutionarily related to one another). Four large classes of protein that are generally agreed upon by the two main structure classification databases (SCOP and CATH).
A valueA-values are numerical values used in the determination of the most stable orientation of atoms in a molecule (conformational analysis), as well as a general representation of steric bulk. A-values are derived from energy measurements of the different cyclohexane conformations of a monosubstituted cyclohexane chemical. Substituents on a cyclohexane ring prefer to reside in the equatorial position to the axial.
MicelleUne micelle (nom féminin dérivé du nom latin mica, signifiant « parcelle ») est un agrégat sphéroïdal de molécules amphiphiles, c'est-à-dire de molécules possédant une chaîne hydrophile (tête polaire) dirigée vers le solvant et une chaîne hydrophobe (queue) dirigée vers l'intérieur. Une micelle mesure de 0,001 à 0,300 micromètre. L'hydrophobie des chaînes entraîne le regroupement des molécules et la mise en place de structures sphériques ou cylindriques visant à éliminer le solvant.
Backbone-dependent rotamer libraryIn biochemistry, a backbone-dependent rotamer library provides the frequencies, mean dihedral angles, and standard deviations of the discrete conformations (known as rotamers) of the amino acid side chains in proteins as a function of the backbone dihedral angles φ and ψ of the Ramachandran map. By contrast, backbone-independent rotamer libraries express the frequencies and mean dihedral angles for all side chains in proteins, regardless of the backbone conformation of each residue type.
Salt bridge (protein and supramolecular)In chemistry, a salt bridge is a combination of two non-covalent interactions: hydrogen bonding and ionic bonding (Figure 1). Ion pairing is one of the most important noncovalent forces in chemistry, in biological systems, in different materials and in many applications such as ion pair chromatography. It is a most commonly observed contribution to the stability to the entropically unfavorable folded conformation of proteins.
Catalyse enzymatiqueLa catalyse enzymatique est le processus par lequel des réactions chimiques sont catalysées dans les systèmes vivants par des protéines spécialisées ou des ARN appelés enzymes. La catalyse enzymatique est indispensable aux organismes vivants pour l'accélération spécifique des réactions nécessaires à leur métabolisme et à la biosynthèse de l'ensemble des biomolécules qui les composent. Les principes de la catalyse enzymatique sont analogues à ceux de la catalyse chimique (voir théorie de l'état de transition).
