Changement conformationnelvignette|Exemple de changement conformationnel En biochimie, un changement conformationnel est la transition entre deux géométries moléculaires, souvent induite par des facteurs environnementaux. Une macromolécule est le plus souvent flexible et dynamique, chaque configuration tridimensionnelle possible définissant une conformation. La forme d'une macromolécule peut se modifier en réponse à un changement dans les paramètres environnementaux tels que la température, le pH (acidité, basicité), le champ électrique, la salinité, la lumière (sur les chromophores), la phosphorylation ou la liaison d'un ligand.
Pelote aléatoireUne pelote aléatoire est une conformation d'un polymère dans laquelle les unités monomères sont orientées de façon aléatoire, en étant néanmoins liées aux unités adjacentes. Il ne s'agit pas d'une forme précise, mais d'une répartition statistique de formes pour toutes les chaînes dans une population de macromolécules. Le nom de cette conformation provient de l'idée que, en l'absence d'interactions spécifiques, stabilisantes, une chaîne polymère va « échantillonner » toutes les conformations possibles de manière aléatoire.
Biomolecular structureBiomolecular structure is the intricate folded, three-dimensional shape that is formed by a molecule of protein, DNA, or RNA, and that is important to its function. The structure of these molecules may be considered at any of several length scales ranging from the level of individual atoms to the relationships among entire protein subunits. This useful distinction among scales is often expressed as a decomposition of molecular structure into four levels: primary, secondary, tertiary, and quaternary.
Conformational ensemblesIn computational chemistry, conformational ensembles, also known as structural ensembles, are experimentally constrained computational models describing the structure of intrinsically unstructured proteins. Such proteins are flexible in nature, lacking a stable tertiary structure, and therefore cannot be described with a single structural representation. The techniques of ensemble calculation are relatively new on the field of structural biology, and are still facing certain limitations that need to be addressed before it will become comparable to classical structural description methods such as biological macromolecular crystallography.
Or colloïdalL'or colloïdal est une suspension de nanoparticules d'or dans un milieu fluide qui peut être l'eau, un solvant organique ou un gel. Selon la taille et la concentration des particules en suspension, sa couleur varie du rouge vif (pour des particules de moins de 100 nanomètres), au jaunâtre (pour les particules les plus grosses). Connu depuis une époque reculée, l'or colloïdal fut à l'origine utilisé pour colorer le verre et la porcelaine. L'étude scientifique de ce mélange homogène ne débuta qu'avec les travaux de Michael Faraday dans les années 1850.
Lattice proteinLattice proteins are highly simplified models of protein-like heteropolymer chains on lattice conformational space which are used to investigate protein folding. Simplification in lattice proteins is twofold: each whole residue (amino acid) is modeled as a single "bead" or "point" of a finite set of types (usually only two), and each residue is restricted to be placed on vertices of a (usually cubic) lattice. To guarantee the connectivity of the protein chain, adjacent residues on the backbone must be placed on adjacent vertices of the lattice.
Self-assembly of nanoparticlesNanoparticles are classified as having at least one of three dimensions be in the range of 1-100 nm. The small size of nanoparticles allows them to have unique characteristics which may not be possible on the macro-scale. Self-assembly is the spontaneous organization of smaller subunits to form larger, well-organized patterns. For nanoparticles, this spontaneous assembly is a consequence of interactions between the particles aimed at achieving a thermodynamic equilibrium and reducing the system’s free energy.
Spectroscopie dans l'infrarouge procheLa spectroscopie dans l'infrarouge proche (ou dans le proche infrarouge, SPIR), souvent désignée par son sigle anglais NIRS (near-infrared spectroscopy), est une technique de mesure et d'analyse des spectres de réflexion dans la gamme de longueurs d'onde (l'infrarouge proche). Cette technique est largement utilisée dans les domaines de la chimie (polymères, pétrochimie, industrie pharmaceutique), de l’alimentation, de l’agriculture ainsi qu'en planétologie. À ces longueurs d’onde, les liaisons chimiques qui peuvent être analysées sont C-H, O-H et N-H.
Conformational entropyIn chemical thermodynamics, conformational entropy is the entropy associated with the number of conformations of a molecule. The concept is most commonly applied to biological macromolecules such as proteins and RNA, but also be used for polysaccharides and other molecules. To calculate the conformational entropy, the possible conformations of the molecule may first be discretized into a finite number of states, usually characterized by unique combinations of certain structural parameters, each of which has been assigned an energy.
Protein designProtein design is the rational design of new protein molecules to design novel activity, behavior, or purpose, and to advance basic understanding of protein function. Proteins can be designed from scratch (de novo design) or by making calculated variants of a known protein structure and its sequence (termed protein redesign). Rational protein design approaches make protein-sequence predictions that will fold to specific structures.
