CoopérativitéLa coopérativité est un phénomène caractérisant des systèmes au sein desquels des éléments identiques ou quasi identiques agissent de manière dépendante les uns avec les autres, par rapport à un système standard hypothétiquement sans interaction et où les éléments individuels agiraient indépendamment les uns des autres. Dans le domaine de la biochimie, la coopérativité est une propriété des protéines, enzymes ou des récepteurs, qui possèdent deux ou plusieurs sites permettant de fixer des substrats ou des ligands.
IsoméraseEn biochimie, une isomérase est une enzyme qui catalyse les changements au sein d'une molécule, souvent par réarrangement des groupements fonctionnels et conversion de la molécule en l'un de ses isomères. Les isomérases catalysent des réactions du type : A → B où B est un isomère de A. Le nom des isomérases est de la forme « substrat isomérase » (par exemple, énoyl coA isomérase), ou « substrat type d'isomérase » (par exemple, phosphoglucomutase). Les isomérases sont regroupées dans la classe EC 5 dans la nomenclature EC.
LyaseEn biochimie, une lyase est une enzyme qui catalyse la rupture de différentes liaisons chimiques par des moyens autres que l'hydrolyse ou l'oxydation, formant ainsi souvent une nouvelle liaison double ou un nouveau cycle. Par exemple une enzyme lyase catalyse la réaction de transformation de l'adénosine triphosphate (ATP) en adénosine monophosphate cyclique (AMPc) : ATP → AMPc + PPi Les lyases diffèrent des autres enzymes, en ce sens qu'elles ne nécessitent qu'un réactif dans le sens direct de la réaction, mais deux dans le sens inverse: Réaction: A ⇋ B + C Les lyases sont classées EC 4 dans la nomenclature EC de classification des enzymes.
CarboxypeptidaseLes carboxypeptidases ou CPA (Classification EC : 3.4.16 → 3.4.18) sont des enzymes d'origine pancréatique et intestinale présentes dans le duodénum ; elles hydrolysent les polypeptides en enlevant un acide aminé à la fois, en commençant par l'extrémité du polypeptide qui possède un groupement carboxyle libre. Forme globale de l'enzyme: forme globuleuse, ronde. Les premières carboxypeptidases étudiées étaient celles impliquées dans la digestion de la nourriture (les carboxypeptidases pancréatiques A1, A2 et B).
ÉlastaseEn biologie moléculaire, les élastases sont des enzymes produites par certains animaux (dont les mammifères), appartenant à la classe des protéases. Exclusivement produites dans le pancréas, elles sont diffusées dans le corps où elles ont un rôle immunologique (attaque des parois externes de bactéries) et où elles catalysent l’hydrolyse de l’élastine, une fibre élastique qui - avec le collagène - détermine les propriétés mécaniques du tissu conjonctif.
MétalloprotéinaseLes métalloprotéinases (ou métalloprotéases) constituent une famille d'enzyme de la classe des peptidases, appelées ainsi en raison de la présence dans leur site actif d'un ion métallique (zinc, souvent) qui participe à la catalyse de la coupure de la liaison peptidique dans les protéines. Il existe deux sous-groupes de métalloprotéinases: Les exopeptidases : métalloexopeptidases (EC 3.4.17). Par exemple la méthionine aminopeptidase qui clive la méthionine N-terminale des protéines est une métalloexopeptidase qui contient deux atomes de cobalt dans son site actif Les endopeptidases : métalloendopeptidases (EC 3.
HydrolaseLes hydrolases constituent une classe d'enzymes qui catalysent les réactions d'hydrolyse de molécules suivant la réaction générale : On y trouve par exemple les estérases, qui hydrolysent les esters (R-CO-OR'), les peptidases, qui hydrolysent les liaisons peptidiques (AA1-CONH-AA2), les glycosidases, qui hydrolysent les oligo- ou polysaccharides (sucre1-O~sucre2), les phosphatases, qui hydrolysent les produits phosphorés (exemple : ATP + H2O ⇌ ADP + P). Ces enzymes ne nécessitent pas en général de coenzymes.
Liaison peptidiqueUne liaison peptidique est une liaison covalente qui s'établit entre la fonction carboxyle portée par le carbone α d'un acide aminé et la fonction amine portée par le carbone α de l'acide aminé suivant dans la chaîne peptidique. La liaison peptidique correspond à une fonction amide dans le cas particulier de certaines molécules biologiques. La liaison peptidique est une liaison plane et rigide. La liaison est le résultat de la réaction de condensation entre la fonction acide carboxylique COOH du premier acide aminé et la fonction amine NH du deuxième, avec comme produit secondaire une molécule d'eau HO.
Enzyme digestiveUne enzyme digestive a pour fonction de dégrader les macromolécules biologiques en libérant les petites unités moléculaires (monomères) qui les constituent afin de faciliter leur assimilation par l'organisme. Ces enzymes se trouvent d'une part dans l'appareil digestif humain, dans celui des animaux et dans les pièges des plantes carnivores, où elles participent à la digestion de la nourriture, et d'autre part à l'intérieur même des cellules, essentiellement dans un organite appelé lysosome, où elles participent au métabolisme cellulaire en permettant le recyclage des biomolécules.
Structure primairevignette|Structure des protéines, en particulier la structure primaire En biochimie, la structure primaire d'une biomolécule non-ramifiée comme une protéine ou un brin d'ADN ou d'ARN, est la séquence de nucléotides ou d'acides aminés du début à la fin de la molécule. Autrement dit, la structure primaire représente l'exacte composition chimique et la séquence de ses sous-unités monomériques. La structure primaire d'un polymère biologique détermine largement sa forme tridimensionnelle, connue sous le nom de structure tertiaire.
