Résumé
Une liaison peptidique est une liaison covalente qui s'établit entre la fonction carboxyle portée par le carbone α d'un acide aminé et la fonction amine portée par le carbone α de l'acide aminé suivant dans la chaîne peptidique. La liaison peptidique correspond à une fonction amide dans le cas particulier de certaines molécules biologiques. La liaison peptidique est une liaison plane et rigide. La liaison est le résultat de la réaction de condensation entre la fonction acide carboxylique COOH du premier acide aminé et la fonction amine NH du deuxième, avec comme produit secondaire une molécule d'eau HO. La liaison peptidique est fondamentale dans la formation des peptides, des polypeptides et des protéines. Après la constitution de la liaison peptidique, une extrémité est porteuse d'un groupe amine libre - l'extrémité N - ou amino-terminale, et l'autre d'un groupe carboxyl - extrémité C - ou carboxyl-terminale. Dans la liaison peptidique, le doublet non liant de l'atome d'azote a tendance à se délocaliser, formant une liaison double partielle entre l'azote et le carbone. Dit autrement, la liaison peptidique est stabilisée par mésomérie, dont les deux formes limites sont représentées ci-contre. Cela rend le groupe amide planaire, et rend difficile la rotation autour de l'axe azote-carbone. La liaison peptidique existe donc sous deux configurations : cis et trans. Cette propriété est très importante dans l'établissement de la conformation tridimensionnelle des chaînes polypeptidiques. Si, en général, l'isomérisation entre les deux formes s'effectue librement dans les amides, les liaisons peptidiques des polypeptides repliés adoptent une conformation privilégiée. En effet, dans la forme cis, les chaînes latérales et les atomes de carbone alpha de résidus adjacents se gênent mutuellement. Du fait de cet encombrement stérique, le rapport cis/trans est de l'ordre 1:1000. Autrement dit, les groupements R des deux acides aminés sont en général alternés de part et d'autre de la liaison peptidique.
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