Aconitase

L’aconitase (ou aconitate hydratase ou ACO), est une Isomerase qui catalyse la réaction : Cette enzyme intervient notamment dans le cycle de Krebs pour réaliser l'isomérisation stéréospécifique du citrate en isocitrate via le . La réaction d'isomérisation implique une déshydratation suivie d'une réhydratation afin de translater l'atome d'oxygène de l'hydroxyle de part et d'autre d'une double liaison transitoire. redresse=2.67|centre|vignette|Mécanisme réactionnel de l'aconitase illustrant la formation et la propagation de la double liaison. Contrairement à la plupart des protéines fer-soufre, qui fonctionnent comme transporteurs d'électrons, le centre fer-soufre de l'aconitase réagit directement avec le substrat de l'enzyme. L'aconitase présente deux configurations légèrement différentes selon qu'elles activée ou inactivée. La forme inactive contient quatre domaines. Seuls les trois premiers domaines à partir de l'extrémité N-terminale interagissent étroitement avec les centre [3Fe-4S], mais le site actif fait intervenir des résidus des quatre domaines, y compris le grand domaine C-terminal. Le centre Fe-S et un anion se logent également dans le site actif. Lorsque l'enzyme est activée, elle acquiert un atome de fer supplémentaire pour former un centre [4Fe-4S], tandis que la structure du reste de l'enzyme demeure quasiment inchangée, avec une translation des autres atomes n'excédant pas . L'aconitase a un centre actif []2+ qui peut se convertir en une forme inactive []+. Trois résidus de cystéine ont été identifiés comme ligands du centre []. Dans la forme active de ce cluster, le cation de fer labile est coordonné à des molécules d'eau et non à des résidus de cystéine de l'enzyme. redresse=2.25|centre|vignette|Activation du centre []+ tétraédrique en centre []2+ octaédrique. L'aconitase est inhibée par l'anion fluoroacétate , présent notamment dans le fluoroacétate de sodium , qui agit donc comme un poison. Le centre fer-soufre est très sensible à l'oxydation par les anions superoxyde . cis-Aconitase.