Concept
Interaction non covalente
Concepts associés (21)
Cristallographie aux rayons X
La cristallographie aux rayons X, radiocristallographie ou diffractométrie de rayons X (DRX, on utilise aussi souvent l'abréviation anglaise XRD pour X-ray diffraction) est une technique d'analyse fondée sur la diffraction des rayons X par la matière, particulièrement quand celle-ci est cristalline. La diffraction des rayons X est une diffusion élastique, c'est-à-dire sans perte d'énergie des photons (longueurs d'onde inchangées), qui donne lieu à des interférences d'autant plus marquées que la matière est ordonnée.
Protein complex
A protein complex or multiprotein complex is a group of two or more associated polypeptide chains. Protein complexes are distinct from multidomain enzymes, in which multiple catalytic domains are found in a single polypeptide chain. Protein complexes are a form of quaternary structure. Proteins in a protein complex are linked by non-covalent protein–protein interactions. These complexes are a cornerstone of many (if not most) biological processes.
Binding site
In biochemistry and molecular biology, a binding site is a region on a macromolecule such as a protein that binds to another molecule with specificity. The binding partner of the macromolecule is often referred to as a ligand. Ligands may include other proteins (resulting in a protein-protein interaction), enzyme substrates, second messengers, hormones, or allosteric modulators. The binding event is often, but not always, accompanied by a conformational change that alters the protein's function.
Constante de dissociation
La constante de dissociation est la constante de réaction associée à la dissociation d'un composé chimique. Si un composé de formule AxBy se dissocie selon la réaction AxBy ↔ xA + yB alors la constante de dissociation Kd est où [X] est la concentration molaire de X. On définit aussi le pKd comme étant : pKd = −log(Kd). La constante de dissociation de l'eau, notée Ke (Kw en anglais), est la constante de réaction associée à la réaction chimique d'autoprotolyse de l'eau : 2 = H3O+ + HO− Les produits de cette réaction sont les ions oxonium (anciennement appelés ions hydronium) et hydroxyde.
Effet hydrophobe
vignette|Une goutte d'eau forme une forme sphérique, minimisant le contact avec la feuille hydrophobe. L'effet hydrophobe est la tendance observée des substances non polaires à s'agréger dans une solution aqueuse et à exclure les molécules d'eau. Le mot « hydrophobe » signifie littéralement « craignant l'eau », et il décrit la ségrégation de l'eau et des substances non polaires, ce qui maximise la liaison hydrogène entre les molécules d'eau et minimise la zone de contact entre l'eau et les molécules non polaires.
Force intermoléculaire
Les forces intermoléculaires sont des forces de nature essentiellement électrostatique induisant une attraction ou une répulsion entre des particules chimiques (atomes, molécules ou ions). Ces forces sont en général bien plus faibles que les forces intramoléculaires qui assurent l'association des atomes dans les molécules.
Protéine globulaire
Les protéines globulaires ou sphéroprotéines constituent l'une des trois principales classes de protéines à côté des protéines fibreuses et des protéines membranaires. vignette|Structure de l'hémoglobine, une protéine globulaire de la famille des globines Elles ont un rapport axial inférieur à 10, ce sont donc des sphéroïdes. Elles sont solubles dans l'eau grâce à leurs nombreux groupements hydroxyles pouvant lier leur H avec l'O de l'eau en formant une liaison hydrogène.
Agrégation des protéines
L'agrégation des protéines (ou agrégation/agglomération protéique) est un phénomène biologique dans lequel les protéines mal repliées s'agrègent (c'est-à-dire qu'elles s'accumulent et se groupent entre elles), de façon intra- comme extra-cellulaire. Ces agrégats de protéines sont souvent corrélés avec des maladies. De fait, les agrégats de protéines ont été impliqués dans une grande variété de maladies qu'on a appelées amyloïdoses, parmi lesquelles on retrouve la SLA, les maladies d'Alzheimer et de Parkinson, ou encore les maladies à prions.
Folding (chemistry)
In chemistry, folding is the process by which a molecule assumes its shape or conformation. The process can also be described as intramolecular self-assembly, a type of molecular self-assembly, where the molecule is directed to form a specific shape through noncovalent interactions, such as hydrogen bonding, metal coordination, hydrophobic forces, van der Waals forces, pi-pi interactions, and/or electrostatic effects.
Dénaturation
En biochimie, la dénaturation est le processus par lequel une macromolécule biologique, acide nucléique ou protéine, perd sa conformation tridimensionnelle normale : les protéines perdent leur repliement et se déplient, les deux brins appariés des duplex d'acides nucléiques se séparent. Cette conformation tridimensionnelle est le plus souvent nécessaire pour que les macromolécules biologiques puissent remplir leur fonction et donc la dénaturation inactive en général ces macromolécules biologiques.