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Explore la spectroscopie RMN pour la détermination de la structure des protéines et présente Cryo-EM comme une technique complémentaire aux progrès récents.
Explore la phosphorylation des protéines, en détaillant les modifications courantes comme l'acétylation et l'ubiquitination, la spécificité de la kinase et les mécanismes d'activation.
Explore la détermination de la structure des protéines par cristallographie aux rayons X, spectroscopie RMN et Cryo-EM, couvrant la cristallisation, les modèles de diffraction et les modèles atomiques.
Explore la composition, la synthèse, la purification et les techniques d'analyse des protéines pour comprendre la structure et la fonction des protéines.
Couvre les méthodes d'exploration, de purification et d'analyse des protéines, y compris le séquençage, la mesure de la concentration et la détection des anticorps.
Explore la diffraction de Fresnel et de Fraunhofer, les observations en champ proche et lointain, la mise au point des lentilles et la diffraction des rayons X par les cristaux.
Explore les forces de repli des protéines, y compris les interactions van der Waals, les liaisons hydrogène et les ponts salés, et leur impact sur la stabilité.
Explore la détermination de la structure des protéines à l'aide de techniques RMN et Cryo-EM, couvrant les déplacements chimiques, le marquage isotopique, le NOE et les méthodes d'imagerie à haute résolution.
Explore les principes de la microscopie cryo-électronique, les flux de travail, la révolution de résolution, les applications en sciences de la vie et la microfluidique.
