Pliage des protéines : Forces et mécanismes

Cette séance de cours s'inscrit dans le processus complexe de repliement des protéines, explorant les forces clés impliquées telles que les interactions van der Waals, l'effet hydrophobe, les liaisons hydrogène et les ponts salés. Il examine également les facteurs déstabilisateurs tels que l'entropie de la chaîne et les tensions liées, en donnant un aperçu de l'interaction complexe des forces de stabilisation et de déstabilisation. La séance de cours couvre en outre l'estimation de l'ampleur nette de ces forces dans le repliement des protéines et la fusion thermique des protéines. De plus, il examine les applications de ThermoFluor dans l'étude de la stabilité des protéines et de la liaison au ligand, ce qui éclaire la façon dont la liaison au ligand peut stabiliser les structures protéiques.