Enzymes: Stratégies catalytiques

Cette séance de cours couvre les stratégies catalytiques utilisées par les enzymes, en se concentrant sur les protéases et l'anhydrase carbonique. Il explique les mécanismes des protéases dans le clivage des liaisons peptidiques et la stabilisation des états de transition. La séance de cours explore également la spécificité de la chymotrypsine et de la trypsine, ainsi que le mécanisme catalytique de l'anhydrase carbonique. Différentes classes de protéases, telles que les protéases aspartyl et les métalloprotéases, sont discutées. Le rôle du pH dans la catalyse et les mécanismes catalytiques des protéases de sérine sont explorés. La séance de cours se termine par un aperçu de l'inhibition enzymatique et de la fonction des enzymes de restriction dans le clivage de l'ADN.