MétalloprotéineEn biochimie, le terme métalloprotéine désigne une protéine qui comporte un ou plusieurs cofacteurs métalliques. Ces derniers sont des ions qui sont directement liés aux chaînes latérales des acides aminés de la protéine ou bien coordinés à un ligand non protéinique tel que la porphyrine des hémoprotéines. Environ la moitié des protéines connues possèdent un ou plusieurs sites de fixation d'ions métalliques afin d'assurer une fonction catalytique ou structurale.
RiboflavineLa vitamine , correspondant à la riboflavine, ou lactoflavine, est une vitamine hydrosoluble nécessaire à la synthèse de la flavine adénine dinucléotide (FAD) et de la flavine mononucléotide (FMN), deux cofacteurs essentiels aux flavoprotéines. La vitamine joue un rôle important dans la transformation des aliments simples (glucides, lipides et protéines) en énergie. Elle intervient dans le métabolisme de réparation des muscles. Elle est utilisée comme additif alimentaire en tant que colorant alimentaire jaune sous le numéro .
HydrogénaseLes hydrogénases sont des enzymes qui catalysent de façon réversible la conversion des ions H+ (« protons ») en dihydrogène selon la réaction : 2H+ + 2e– = . Les sites actifs de ces enzymes sont de nature organométallique et diffèrent entre eux notamment par la nature des métaux qui les composent. Il existe ainsi trois classes d'hydrogénases : les hydrogénases [NiFe], les hydrogénases à fer seul [FeFe] et les hydrogénases précédemment appelées sans-métal, mais qui contiennent en fait un fer.
Pyruvate déshydrogénaseLa pyruvate déshydrogénase (ou PDH) — à ne pas confondre avec la pyruvate décarboxylase bien qu'on l'appelle parfois également ainsi — est la première des trois enzymes du complexe pyruvate déshydrogénase (PDC), constitué d'une décarboxylase, d'une acétyltransférase et d'une oxydoréductase intervenant séquentiellement pour catalyser la décarboxylation oxydative du pyruvate en acétyl-CoA, réaction qui assure notamment la liaison entre la glycolyse et le cycle de Krebs. Les autres enzymes de ce complexe sont la et la .
Chimie bioinorganiqueLa chimie bioinorganique (ou biochimie inorganique ou biochimie minérale) est une spécialité scientifique à l'interface chimie-biologie, se situant plus précisément entre la biochimie et la chimie minérale (chimie des éléments métalliques). Elle s'intéresse aux espèces chimiques contenant des atomes métalliques dans les systèmes biologiques. La chimie bioinorganique s'intéresse également à la synthèse de complexes artificiels pour comprendre le fonctionnement des systèmes biologiques, voire pour en reproduire l'activité (on parle dans ce cas de chimie biomimétique).
Anhydrase carboniqueL'anhydrase carbonique est une enzyme présente à la surface plasmique intracellulaire (liée à l'échangeur anionique AE1 Cl/HCO3) des globules rouges (ou hématies ou encore érythrocytes) qui transforme le en et inversement. La plupart des anhydrases carboniques contiennent un atome de zinc. C'est une des enzymes les plus rapides connues. Équation : + − + . Dans les reins, elle sert à libérer les protons . Dans les os compacts, l'anhydrase carbonique permet de maintenir les lacunes de Howship dans un milieu acide (pH=4,5) grâce à un apport en H+ Catégorie:EC 4.
MéthylcobalamineLa méthylcobalamine, parfois appelée mécobalamine, est l'une des formes actives de , l'autre étant l'adénosylcobalamine, ou cobamamide. C'est une coenzyme utilisée notamment par la méthionine synthase, ou méthyltransférase. Elle est utilisée pour traiter les neuropathies périphériques et diabétiques, . Cyanocobalamine Hydroxocobalamine Adénosylcobalamine Catégorie:Vitamine B12 Catégorie:Composé organocobalteux Catégorie:Oxolane Catégorie:Cofacteur Catégorie:Benzimidazole Catégorie:Amide Catégorie:Hétérosid
Pyrophosphate de thiamineLe Pyrophosphate de thiamine ou thiamine pyrophosphate (TPP) ou diphosphate de thiamine ou thiamine diphosphate (ThDP), est un dérivé de la vitamine B, ou thiamine, qui se forme sous l'action d'une enzyme, la thiamine diphosphokinase. C'est un cofacteur présent chez tous les êtres vivants pour y catalyser plusieurs réactions biochimiques. La biosynthèse du TPP se déroule dans le cytosol.
Inhibiteur compétitifupright=1.25|vignette| L'inhibiteur peut se lier directement au site actif de l'enzyme, à la place du substrat. redresse=1.25|vignette| L'inhibiteur peut bloquer la liaison du substrat au site actif depuis un autre site de liaison sur l'enzyme par inhibition allostérique. redresse=1.25|vignette| L'inhibiteur peut bloquer le site catalytique depuis un site allostérique distinct. Un inhibiteur compétitif est un inhibiteur enzymatique qui agit en se liant à un site actif libre d'une enzyme à la place d'un substrat, ce qui bloque la réaction normalement catalysée par l'enzyme.
Succinate déshydrogénaseLa succinate déshydrogénase (SDH), ou complexe de la chaîne respiratoire, également appelée succinate-coenzyme Q réductase (SQR), est une oxydoréductase membranaire qui catalyse la réaction : succinate + ubiquinone fumarate + ubiquinol. Cette enzyme est présente chez un très grand nombre d'êtres vivants. On la trouve ainsi dans la membrane plasmique des bactéries et dans la membrane mitochondriale interne des eucaryotes, notamment des mammifères.
