La pyruvate déshydrogénase (ou PDH) — à ne pas confondre avec la pyruvate décarboxylase bien qu'on l'appelle parfois également ainsi — est la première des trois enzymes du complexe pyruvate déshydrogénase (PDC), constitué d'une décarboxylase, d'une acétyltransférase et d'une oxydoréductase intervenant séquentiellement pour catalyser la décarboxylation oxydative du pyruvate en acétyl-CoA, réaction qui assure notamment la liaison entre la glycolyse et le cycle de Krebs. Les autres enzymes de ce complexe sont la et la . La PDH est inhibée par la PDHK (ou pyruvate déshydrogénase kinase). complexe pyruvate déshydrogénase La réaction globale catalysée par le PDC est la suivante : {| align="left" |- align="center" valign="middle" | 60px | + CoA-SH + NAD+ → NADH + H+ + + | 90px |- align="center" valign="middle" | Pyruvate | | Acétyl-CoA |} Le mécanisme de cette réaction est assez complexe, et peut être résumé par le schéma simplifié ci-dessous : 600px|gauche|vignette|Mécanisme réactionnel du complexe pyruvate déshydrogénase (R = H sur ce schéma) : la pyruvate déshydrogénase (E1) catalyse les étapes A et B avec la thiamine pyrophosphate (TPP), la dihydrolipoamide S-acétyltransférase (E2) catalyse l'étape C avec le lipoamide et la coenzyme A (CoA-SH), la dihydrolipoyl déshydrogénase (E3) catalyse les étapes D et E avec la FAD et la NAD+. La pyruvate déshydrogénase proprement dite (E1) catalyse deux réactions successives : la décarboxylation du pyruvate avec la thiamine pyrophosphate (TPP) comme cofacteur, et l'acétylation du lipoamide, ce dernier étant lié à la dihydrolipoamide S-acétyltransférase (E2). Le mécanisme de cette réaction peut être schématisé comme suit : centre|Mécanisme réactionnel de la pyruvate déshydrogénase. La forme de résonance ylure de la thiamine pyrophosphate (TPP) commence par attaquer la cétone électrophile du pyruvate. L'intermédiaire β-alcoolate se décarboxyle par la suite en un énol déprotoné sur l'atome de carbone pour former un dipôle 1,3 stabilisé avec un atome d'azote chargé positivement dans l'hétérocycle de la thiamine.

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Concepts associés (16)
Complexe pyruvate déshydrogénase
Le complexe pyruvate déshydrogénase (PDC) est l'association de trois enzymes intervenant séquentiellement pour catalyser la décarboxylation oxydative du pyruvate en acétyl-CoA. Le pyruvate est notamment issu de la glycolyse, tandis que l'acétyl-CoA est, par exemple, le point d'entrée du cycle de Krebs, qui fonctionne dans la foulée de la chaîne respiratoire pour parachever l'oxydation du groupement acétyle de l'acétyl-CoA.
Pyrophosphate de thiamine
Le Pyrophosphate de thiamine ou thiamine pyrophosphate (TPP) ou diphosphate de thiamine ou thiamine diphosphate (ThDP), est un dérivé de la vitamine B, ou thiamine, qui se forme sous l'action d'une enzyme, la thiamine diphosphokinase. C'est un cofacteur présent chez tous les êtres vivants pour y catalyser plusieurs réactions biochimiques. La biosynthèse du TPP se déroule dans le cytosol.
Catalyse enzymatique
La catalyse enzymatique est le processus par lequel des réactions chimiques sont catalysées dans les systèmes vivants par des protéines spécialisées ou des ARN appelés enzymes. La catalyse enzymatique est indispensable aux organismes vivants pour l'accélération spécifique des réactions nécessaires à leur métabolisme et à la biosynthèse de l'ensemble des biomolécules qui les composent. Les principes de la catalyse enzymatique sont analogues à ceux de la catalyse chimique (voir théorie de l'état de transition).
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