Concept
Peptidase
Concepts associés (50)
Famille de protéines
Une famille de protéines est un ensemble de protéines généralement codées par une famille de gènes. Les familles de protéines regroupent des protéines ayant des caractéristiques proches en termes de structure, de fonction enzymatique et de fonction cellulaire. Le terme famille de protéines peut être employé pour décrire un groupe de protéines non apparentées mais partageant une fonction commune, par exemple, les protéines de choc thermique, la désignation correcte serait ici de parler de classe de protéines.
Antithrombine
Antérieurement appelée antithrombine (abrégé AT ), l'antithrombine fait partie des inhibiteurs de la coagulation. Un déficit en antithrombine prédispose aux thromboses. Son gène est SERPINC1 situé sur le chromosome 1 humain. Sa première description remonte à 1939. Son déficit au cours des infections graves a été décrit dès les années 1960. La valeur usuelle de l'antithrombine dans le plasma est de .
Extrémité N-terminale
L'extrémité N-terminale (ou terminaison amine, terminaison aminée, terminaison N ou terminaison NH2) réfère à l’extrémité d'une protéine ou d'un polypeptide se terminant par un acide aminé avec une fonction amine libre (-NH2). La convention d'écriture pour des séquences peptidiques place la terminaison amine à gauche, la séquence étant alors écrite de la terminaison N à la terminaison carboxyle. La traduction de l'ARN messager en protéine s'effectue de la terminaison N à la terminaison C.
Élastase
En biologie moléculaire, les élastases sont des enzymes produites par certains animaux (dont les mammifères), appartenant à la classe des protéases. Exclusivement produites dans le pancréas, elles sont diffusées dans le corps où elles ont un rôle immunologique (attaque des parois externes de bactéries) et où elles catalysent l’hydrolyse de l’élastine, une fibre élastique qui - avec le collagène - détermine les propriétés mécaniques du tissu conjonctif.
Chymosine
La chymosine (ou rennine) (ne pas confondre avec rénine) est une enzyme de la catégorie des peptidases. Les coupures protéolytiques qu'elle occasionne impliquent l'utilisation d'une molécule d'eau, ce qui permet de classer l'enzyme parmi les hydrolases, plus précisément parmi les endopeptidases (). On la trouve dans le suc gastrique des nouveau-nés, notamment des jeunes bovins. C'est une hydrolase spécifique de la caséine. Elle clive la liaison Phe(105)–Met(106), donc entre une phénylalanine et une méthionine, de la , et la liaison 23-24 (donc entre deux phénylalanines) de la caséine αS1.
Métalloprotéinase
Les métalloprotéinases (ou métalloprotéases) constituent une famille d'enzyme de la classe des peptidases, appelées ainsi en raison de la présence dans leur site actif d'un ion métallique (zinc, souvent) qui participe à la catalyse de la coupure de la liaison peptidique dans les protéines. Il existe deux sous-groupes de métalloprotéinases: Les exopeptidases : métalloexopeptidases (EC 3.4.17). Par exemple la méthionine aminopeptidase qui clive la méthionine N-terminale des protéines est une métalloexopeptidase qui contient deux atomes de cobalt dans son site actif Les endopeptidases : métalloendopeptidases (EC 3.
Protéasome
Les protéasomes sont des complexes enzymatiques multiprotéiques que l'on retrouve chez les eucaryotes, les archées ainsi que chez quelques bactéries de l'ordre Actinomycetales. Dans les cellules eucaryotes il se trouve dans le cytosol et est associé au réticulum endoplasmique ainsi que dans le noyau. Leur fonction principale est de dégrader les protéines mal repliées, dénaturées ou obsolètes de manière ciblée. Cette dégradation se fait par protéolyse, une réaction chimique qui coupe les liaisons peptidiques et qui est effectuée par des enzymes appelées protéases.
Hydrolase
Les hydrolases constituent une classe d'enzymes qui catalysent les réactions d'hydrolyse de molécules suivant la réaction générale : On y trouve par exemple les estérases, qui hydrolysent les esters (R-CO-OR'), les peptidases, qui hydrolysent les liaisons peptidiques (AA1-CONH-AA2), les glycosidases, qui hydrolysent les oligo- ou polysaccharides (sucre1-O~sucre2), les phosphatases, qui hydrolysent les produits phosphorés (exemple : ATP + H2O ⇌ ADP + P). Ces enzymes ne nécessitent pas en général de coenzymes.
Biochemical cascade
A biochemical cascade, also known as a signaling cascade or signaling pathway, is a series of chemical reactions that occur within a biological cell when initiated by a stimulus. This stimulus, known as a first messenger, acts on a receptor that is transduced to the cell interior through second messengers which amplify the signal and transfer it to effector molecules, causing the cell to respond to the initial stimulus. Most biochemical cascades are series of events, in which one event triggers the next, in a linear fashion.
Inhibiteur de trypsine
Un inhibiteur de trypsine (IT) est une protéine et un type d'inhibiteur de protéase à sérine (serpine) qui réduit l'activité biologique de la trypsine en contrôlant l'activation et les réactions catalytiques des protéines. La trypsine est une enzyme impliquée dans la dégradation de nombreuses protéines, principalement dans le cadre de la digestion chez l'homme et d'autres animaux tels que les monogastriques et les jeunes ruminants. Lorsque l'inhibiteur de la trypsine est consommé, il agit comme un substrat irréversible et compétitif.