BromélineLa broméline, ou bromélaïne, est une protéase à cystéine extraite des tiges et racines fraîches de l'ananas. Le nom donné à cette enzyme vient de la famille des broméliacée dont est issu l'ananas. La broméline est utilisée dans l'industrie alimentaire, dans l'industrie textile, en cosmétologie et est à la base de certaines préparations pharmaceutiques. Elle est également utilisée en immuno-hématologie dans les techniques de recherches d'anticorps irréguliers.
PrésureLa présure est un coagulant du lait d'origine animale extrait de la caillette (le quatrième estomac) de jeunes ruminants. Elle est constituée d'enzymes actives appelées chymosine et pepsine. La plupart des fromages contiennent de la présure, employée pour la coagulation du lait nécessaire à leur fabrication. D'autres types de coagulants (d'origine végétale, microbienne, fermentaire) sont également employés. Le caillage peut aussi être spontané, sous l'effet de la fermentation lactique réalisée par les bactéries lactiques (dans le cas du lait fermenté).
DénaturationEn biochimie, la dénaturation est le processus par lequel une macromolécule biologique, acide nucléique ou protéine, perd sa conformation tridimensionnelle normale : les protéines perdent leur repliement et se déplient, les deux brins appariés des duplex d'acides nucléiques se séparent. Cette conformation tridimensionnelle est le plus souvent nécessaire pour que les macromolécules biologiques puissent remplir leur fonction et donc la dénaturation inactive en général ces macromolécules biologiques.
PseudoenzymePseudoenzymes are variants of enzymes (usually proteins) that are catalytically-deficient (usually inactive), meaning that they perform little or no enzyme catalysis. They are believed to be represented in all major enzyme families in the kingdoms of life, where they have important signaling and metabolic functions, many of which are only now coming to light. Pseudoenzymes are becoming increasingly important to analyse, especially as the bioinformatic analysis of genomes reveals their ubiquity.
Purification des protéinesLa purification des protéines est une série de processus divers destinés à isoler une ou plusieurs protéines à partir d'un mélange complexe (cellules, autres particules ou matrices). C'est une étape importante en recherche fondamentale pour la caractérisation de la fonction (études des propriétés), de la structure, sa composition en acide aminé et des interactions d'une protéine d'intérêt, mais aussi en recherche appliquée et industrie pour préparer des matières et réactifs.
CaséineLes caséines sont des protéines qui constituent la majeure partie des composants azotés du lait. La première phase de la fabrication du fromage est leur précipitation par adjonction d'un acide ou de présure. Le mot caséine est issu du latin caseus, « fromage ». La quantité des caséines d'un lait varie selon les espèces animales : 82 % (des protéines) pour le lait de vache et 40 % pour le lait maternel humain. L’hydrolyse d’une caséine fait ressortir des teneurs élevées en acide glutamique, proline, leucine, lysine, sérine et thréonine.
Kunitz domainKunitz domains are the active domains of proteins that inhibit the function of protein degrading enzymes or, more specifically, domains of Kunitz-type are protease inhibitors. They are relatively small with a length of about 50 to 60 amino acids and a molecular weight of 6 kDa. Examples of Kunitz-type protease inhibitors are aprotinin (bovine pancreatic trypsin inhibitor, BPTI), Alzheimer's amyloid precursor protein (APP), and tissue factor pathway inhibitor (TFPI).
AsparagineL'asparagine (abréviations IUPAC-IUBMB : Asn et N) est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, encodé sur les ARN messagers par les codons AAU et AAC. Son rayon de van der Waals est égal à . Elle résulte de l'amidification du carboxyle terminal de l'aspartate. Elle donne des résidus polaires électriquement neutres et tendant à former des liaisons hydrogène par son groupe amide. Le précurseur de l'asparagine est l'oxaloacétate. L'oxaloacétate est converti en aspartate en utilisant une enzyme transaminase.
In-gel digestionThe in-gel digestion step is a part of the sample preparation for the mass spectrometric identification of proteins in course of proteomic analysis. The method was introduced in 1992 by Rosenfeld. Innumerable modifications and improvements in the basic elements of the procedure remain. The in-gel digestion step primarily comprises the four steps; destaining, reduction and alkylation (R&A) of the cysteines in the protein, proteolytic cleavage of the protein and extraction of the generated peptides.
Métalloprotéinase matricielleLes métalloprotéases matricielles (MMP) sont des protéases, enzymes protéolytiques caractérisées par la présence d’un ion Zn2+ lié à 3 résidus histidine, au niveau de leur site catalytique. Elles ont des rôles dans la modification de la matrice extracellulaire (MEC) ; il existe environ 23 MMP chez l’humain codées par des gènes différents et produites par de nombreux types cellulaires. Il existe plusieurs types de MMP. Ils comportent une structure homologue, avec 40 à 60 % de similarité de séquences en acides aminés (gène ancestral commun), un ion Zn2+ dans leur site catalytique.
