PorphyrineLes porphyrines sont des molécules à structures cycliques impliquées dans le transport du dioxygène et pouvant jouer le rôle de cofacteur lié (groupement prosthétique) à certaines enzymes. Elles entrent dans la composition de l’hémoglobine, dans le globule rouge (où l'on parle alors de Porphyrine érythrocytaire) et tiennent donc une place importante dans le métabolisme respiratoire. Sous forme de chlorines, elles entrent également dans la composition des chlorophylles, et occupent ainsi également une place centrale dans le métabolisme de la photosynthèse.
HistidineL'histidine (abréviations IUPAC-IUBMB : His et H), du grec ancien , (« mât de navire », « métier à tisser », « voile de navire »), est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, l'un des aminés essentiels et fait partie des acides aminés glucoformateur. Elle est encodée sur les ARN messagers par les codons CAU et CAC. Elle est caractérisée par la présence d'un cycle imidazole qui confère une nature basique aux résidus d'histidine dans les protéines. Son rayon de van der Waals est égal à .
CytochromeLes cytochromes sont des coenzymes intermédiaires de la chaîne respiratoire. Ils ont comme caractéristique commune d'être constitués d'une porphyrine complexée avec un atome de fer ou de cuivre. C'est ce dernier qui confère au coenzyme ses propriétés oxydoréductrices en changeant de valence. Le couple oxydant/réducteur est le suivant : Les noyaux porphyrine sont fixés par des liaisons covalentes à la partie protéique des cytochromes (voir figure). Cytochrome a Cytochrome a3 Cytochrome b Cytochrome b5 Cytoc
Myoglobinevignette|Molécule de myoglobine avec tous les atomes (). La myoglobine, couramment symbolisée par Mb, est une métalloprotéine contenant du fer présente dans les muscles des vertébrés, et particulièrement des mammifères. Elle est apparentée structurellement à l'hémoglobine, mais a pour fonction de stocker le dioxygène plutôt que de le transporter. Comme l'hémoglobine, elle utilise l'hème comme groupe prosthétique, et est donc une hémoprotéine ; contrairement à l'hémoglobine, en revanche, la myoglobine est une protéine monomérique, c'est-à-dire qu'elle n'est formée que d'une seule sous-unité globine.
Cytochrome c oxydaseredresse=1.15|vignette| Localisation des groupes prosthétiques du de cœur de bœuf à l'état entièrement réduit : centre binucléaire CuA et à gauche et centre binucléaire à droite (). La cytochrome c oxydase, ou complexe de la chaîne respiratoire aérobie, est une oxydoréductase membranaire qui catalyse la réaction de réduction du dioxygène. Cette enzyme est située dans la membrane plasmique de nombreuses bactéries et dans la membrane mitochondriale interne chez les eucaryotes aérobies.
Léghémoglobinevignette|Léghémoglobine de soja complexée avec le nicotinate (). La léghémoglobine (ou LegHb), orthographiée aussi leghémoglobine, est une hémoprotéine fixatrice de dioxygène présente chez les Fabacées et qui a une structure très proche de l'hémoglobine. Rouge comme le sang, elle donne une couleur plus ou moins rosée aux nodosités des racines d'espèces végétales. La léghémoglobine est une métalloprotéine, complexe moléculaire formé d'une protéine associée à un groupement hémique complexant un atome de fer, ce qui lui confère une couleur rouge (comme l'hémoglobine des vertébrés).
BactérieLe terme bactérie est un nom vernaculaire qui désigne certains organismes vivants microscopiques et procaryotes présents dans tous les milieux. Le plus souvent unicellulaires, elles sont parfois pluricellulaires (généralement filamenteuses), la plupart des espèces bactériennes ne vivant pas individuellement en suspension, mais en communautés complexes adhérant à des surfaces au sein d'un gel muqueux (biofilm). vignette|200px|Coques à gauche, Spirillum au centre, bacille à droite.
CatalaseUne catalase (du grec kataluein, « dissoudre ») est une oxydoréductase héminique qui catalyse la dismutation du peroxyde d'hydrogène en eau et dioxygène : 2 → + 2 . Ces enzymes sont formées de quatre chaînes polypeptidiques d’environ d'acides aminés, comportant chacune une molécule d'hème. Ces hèmes et leur environnement protéique sont les sites actifs de l'enzyme.
PorphyrieLa porphyrie est une affection caractérisée par la présence, dans l'organisme, de quantités massives de porphyrines, molécules précurseurs de l'hème (partie non protéique de l'hémoglobine). Elle est provoquée par un trouble du métabolisme des dérivés pyrroliques. Le signe commun des porphyries est la présence de porphyrines dans l'urine (porphyrinurie) et dans les fèces. Les porphyries aiguës se manifestent par des douleurs abdominales (« coliques »), par des troubles nerveux et psychiques, et peuvent aboutir à des troubles bulbaires graves.
BiosynthèseLa biosynthèse est la formation de substances par un être vivant ou son symbiote, dans son milieu interne ou dans les excrêtats que sont le mucus, les coquilles des œufs ou des mollusques, l’écorce Elle intéresse les chimistes et les biotechnologistes qui découvrent dans les cellules ou les organismes de nouveaux moyens, moins polluants ou moins énergivores, de produire des molécules complexes.