Pliage des protéines : Dynamique des non-équilibres
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AVERTISSEMENT : Le chatbot Graph n'est pas programmé pour fournir des réponses explicites ou catégoriques à vos questions. Il transforme plutôt vos questions en demandes API qui sont distribuées aux différents services informatiques officiellement administrés par l'EPFL. Son but est uniquement de collecter et de recommander des références pertinentes à des contenus que vous pouvez explorer pour vous aider à répondre à vos questions.
Explore l'action moléculaire du chaperon des petites protéines de choc thermique dans la protéostase, en se concentrant sur leur interaction avec les protéines mal repliées et les fibrilles amyloïdes.
Explore le rôle du Hsp70 mitochondrial dans les processus d'importation et de pliage des protéines, les voies de réponse au stress et les techniques expérimentales.
Explore la promiscuité sélective dans la liaison du chaperon d'E. coli Hsp70 aux substrats protéiques dépliés ou mal repliés, en examinant ses implications dans les mécanismes de pliage des protéines.
Explore la régulation de la protéostase au moyen d'interactions chaperon et de modifications post-traductionnelles, révélant des aperçus sur les mécanismes de contrôle de la qualité des protéines.
Explore le lien entre le métabolisme et l'évolution de la protéostase, en mettant l'accent sur la biogenèse des protéines, le tamponnement mutationnel et l'impact des métabolites.
Déplacez-vous dans le contrôle de la qualité des ER à médiation biP, en abordant le repliement des protéines, la dégradation, et les défis uniques dans le développement des cellules B.
