Pliage des protéines: Chaperone Solutions

Cette séance de cours explore le rôle des chaperons dans le pliage des protéines, en mettant l'accent sur le cycle fonctionnel de Hsp70 et le système de chaperon DnaK. Il se replie dans le pliage lent de Fluc en l'absence de chaperons, les intermédiaires compacts révélés par spFRET, et le sauvetage des protéines mal repliées. L'orateur discute du pliage par chaperonine de l'actine, de la dynamique structurale de l'actine liée à la chaperonine et du cycle conformationnel entraîné par les nucléotides. Des propriétés particulières de la TriC, une chaperonine hétérooligomère, sont mises en évidence, ainsi que l'achèvement du pliage de l'actine dans la cavité de la TriC. La séance de cours se termine par des réflexions sur la façon dont les chaperons remodelent activement le paysage énergétique pliant, en mettant l'accent sur leur rôle dans la prévention du repliage des protéines.