Hsp70 Chapérones moléculaires: Flexibilité et fonction de la configuration
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Série explore la conception de protéines informatiques, couvrant les défis, les applications, et l'importance dans la bioingénierie et la biologie synthétique.
Explore le rôle des chaperons en guidant le repliement des protéines et en prévenant les erreurs de pliage à travers le cycle fonctionnel de Hsp70 et le système de chaperon DnaK.
Explore le rôle de Hsp70 dans le développement des protéines et la traction entropique, en discutant de la stabilisation par chaperon et de l'hydrolyse ATP.
Explore la dynamique des protéines, en mettant l'accent sur les machines CLpB, les changements conformationnels rapides et les mécanismes de translocation du substrat.
Explore les transitions de verre et de fusion dans les polymères, y compris les méthodes de caractérisation et les propriétés spécifiques des polymères.
Explore les observations de protéines à grande vitesse, les méthodes résolues dans le temps, cryo-EM, la dynamique de fusion et les perspectives d'avenir.
Explore le mécanisme moléculaire et la préférence du client pour la chaperonine GroEL dans la prévention du repliement des protéines et de l'agrégation.
