Mécanisme de Chaperone de Grp94: Élucidation du contrôle de la qualité des protéines ER
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Déplacez-vous dans le contrôle de la qualité des ER à médiation biP, en abordant le repliement des protéines, la dégradation, et les défis uniques dans le développement des cellules B.
Explore les mécanismes d'homéostasie protéique de l'appareil Golgi, y compris le contrôle de la qualité, l'impact du stress protéotoxique et le déploiement des protéines induites.
Explore les filaments d'actine, les microtubules, les monomères, les protéines, la formation de dimères et l'agrégation des protéines dans le cytosquelette.
Explore le repliement des protéines, les interactions hydrophobes, les conformations compactes, le modèle HP, la co-évolution et les méthodes de calcul.
Explore le rôle de l'AMPylation dans la communication cellulaire et la neurodégénérescence, avec des implications potentielles pour la maladie de Parkinson.
Explore l'action moléculaire du chaperon des petites protéines de choc thermique dans la protéostase, en se concentrant sur leur interaction avec les protéines mal repliées et les fibrilles amyloïdes.
