Pliage des protéines : paysages énergétiques et dynamique moléculaire

Cette séance de cours explore les aspects fondamentaux du repliement des protéines, du dogme central de la biologie moléculaire aux défis posés par le paradoxe de Levinthal. L'instructeur discute du repliement autonome des protéines, du rôle de la thermodynamique et de la complexité du paysage énergétique. Diverses techniques telles que la cristallographie aux rayons X et les simulations de dynamique moléculaire sont mises en évidence. La séance de cours explore les critères de conception des séquences, l'interaction entre les acides aminés hydrophobes et hydrophiles et le concept de repliement des protéines hors équilibre. Il conclut en soulignant l'importance de comprendre la relation entre la séquence et la structure des protéines, avec une mention des méthodes co-évolutives comme alphaFold.