Résonance plasmon de surfaceLa résonance des plasmons de surface (ou ) est un phénomène physique d'interaction lumière-matière principalement connu pour son utilisation comme méthode de mesure de la liaison d'un « ligand » sur un « récepteur » adsorbé à la surface d'une couche métallique. La résonance de plasmons de surface est une oscillation de densité de charges pouvant exister à l'interface entre deux milieux ou matériaux ayant des constantes diélectriques de signes opposés comme un conducteur immergé dans un liquide diélectrique.
Plasmon de surfaceLe plasmon de surface est une onde électromagnétique guidée à la surface d’un métal. Elle se propage partiellement dans le métal (l’onde y pénètre à une profondeur de typiquement pour les métaux nobles). Le plasmon de surface étant un mode guidé, se propageant le long d’une interface plane, il ne peut pas être excité simplement par un faisceau de lumière incident. Il faut utiliser un coupleur (à prisme ou à réseau). Une des caractéristiques les plus importantes du plasmon de surface est que c’est un mode localisé à l’interface.
Plasmon de surface localisévignette|300x300px| Lumière incidente sur une nanoparticule métallique fait osciller les électrons de la bande de conduction. C'est le plasmon de surface localisé. Un plasmon de surface localisé (LSP) est le résultat du confinement d'un plasmon de surface dans une nanoparticule de taille comparable ou inférieure à la longueur d'onde de la lumière utilisée pour exciter le plasmon. Lorsqu'une petite nanoparticule métallique sphérique est irradiée par la lumière, le champ électrique oscillant fait osciller de manière cohérente les électrons de conduction.
Multi-parametric surface plasmon resonanceMulti-parametric surface plasmon resonance (MP-SPR) is based on surface plasmon resonance (SPR), an established real-time label-free method for biomolecular interaction analysis, but it uses a different optical setup, a goniometric SPR configuration. While MP-SPR provides same kinetic information as SPR (equilibrium constant, dissociation constant, association constant), it provides also structural information (refractive index, layer thickness). Hence, MP-SPR measures both surface interactions and nanolayer properties.
Surface plasmon polaritonSurface plasmon polaritons (SPPs) are electromagnetic waves that travel along a metal–dielectric or metal–air interface, practically in the infrared or visible-frequency. The term "surface plasmon polariton" explains that the wave involves both charge motion in the metal ("surface plasmon") and electromagnetic waves in the air or dielectric ("polariton"). They are a type of surface wave, guided along the interface in much the same way that light can be guided by an optical fiber.
Structure tertiaireEn biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.
PlasmonDans un métal, un plasmon est une oscillation de plasma quantifiée, ou un quantum d'oscillation de plasma. Le plasmon est une quasiparticule résultant de la quantification de fréquence plasma, tout comme le photon et le phonon sont des quantifications de vibrations respectivement lumineuses et mécaniques. Ainsi, les plasmons sont des oscillations collectives d'un gaz d'électrons, par exemple à des fréquences optiques. Le couplage d'un plasmon et d'un photon crée une autre quasiparticule dite plasma polariton.
Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
Protéineredresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
Protein dynamicsProteins are generally thought to adopt unique structures determined by their amino acid sequences. However, proteins are not strictly static objects, but rather populate ensembles of (sometimes similar) conformations. Transitions between these states occur on a variety of length scales (tenths of Å to nm) and time scales (ns to s), and have been linked to functionally relevant phenomena such as allosteric signaling and enzyme catalysis.
