Bêta-amyloïdeLe peptide amyloïde bêta ou β-amyloïde est un peptide (une petite protéine) appartenant à la famille des substances amyloïdes. Dans certaines circonstances, il est néfaste pour le système nerveux central (sous l’influence de différents facteurs génétiques et environnementaux encore mal compris). L'amyloïde bêta est au centre de l'hypothèse amyloïde qui est la théorie, formulée initialement par JA Hardy et GA Higgins en 1992, selon laquelle la maladie d'Alzheimer est causée par la présence de plaques amyloïdes dans le cerveau.
Protéine précurseur de l'amyloïdeLa protéine précurseur de l'amyloïde (APP en anglais pour amyloid precursor protein) est une glycoprotéine transmembranaire de type I appartenant à la famille APP qui rassemble chez les mammifères, y compris l'homme, trois orthologues aux fonctions partiellement redondantes : APP, APLP 1 et 2 (Amyloid Precursor-Like Protein). Exprimée dans l'ensemble du corps humain, c'est dans le cortex cérébral que l'on retrouve la plus forte expression d'APP.
Plaque amyloïdeUne plaque amyloïde est une accumulation extracellulaire de bêta-amyloïde ou d'autres substances amyloïdes, résultant de deux clivages de la protéine précurseur de l'amyloïde par la sécrétase. Les plaques amyloïdes ont fait l'objet de théorie dans le cadre de maladies neurodégénératives comme la maladie d'Alzheimer. C'est Paul Divry, professeur de psychiatrie à l'Université de Liège (Belgique), qui identifia en 1927 ces plaques amyloïdes, qu'il nomme alors plaques séniles, grâce à des coupes microscopiques finement teintées qu'il avait l'habitude d'observer dans son laboratoire.
Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
Major prion protein'Major prion protein' (PrP) is encoded in the human body by the PRNP gene also known as CD230 (cluster of differentiation 230). Expression of the protein is most predominant in the nervous system but occurs in many other tissues throughout the body. The protein can exist in multiple isoforms: the normal PrPC form, and the protease-resistant form designated PrPRes such as the disease-causing PrPSc(scrapie) and an isoform located in mitochondria.
Prion (protéine)Le est un type de protéine naturellement présent dans l'organisme dans sa forme cellulaire (PrPC) susceptible de donner une forme pathogène PrPSc par une mauvaise conformation ou repliement. Cette forme pathogène est capable de transmettre cette forme mal repliée à des variantes normales de la même protéine. Ces prions dits pathogènes caractérisent plusieurs maladies neurodégénératives mortelles et transmissibles chez l'homme et de nombreux autres animaux.
Agrégation des protéinesL'agrégation des protéines (ou agrégation/agglomération protéique) est un phénomène biologique dans lequel les protéines mal repliées s'agrègent (c'est-à-dire qu'elles s'accumulent et se groupent entre elles), de façon intra- comme extra-cellulaire. Ces agrégats de protéines sont souvent corrélés avec des maladies. De fait, les agrégats de protéines ont été impliqués dans une grande variété de maladies qu'on a appelées amyloïdoses, parmi lesquelles on retrouve la SLA, les maladies d'Alzheimer et de Parkinson, ou encore les maladies à prions.
Fungal prionA fungal prion is a prion that infects hosts which are fungi. Fungal prions are naturally occurring proteins that can switch between multiple, structurally distinct conformations, at least one of which is self-propagating and transmissible to other prions. This transmission of protein state represents an epigenetic phenomenon where information is encoded in the protein structure itself, instead of in nucleic acids. Several prion-forming proteins have been identified in fungi, primarily in the yeast Saccharomyces cerevisiae.
Protéine chaperonUne protéine chaperon est une protéine dont la fonction est d'assister d'autres protéines dans leur maturation en évitant la formation d'agrégats via les domaines hydrophobes présents sur leur surface lors de leur repliement tridimensionnel. Beaucoup de protéines chaperons sont des protéines de choc thermique (Heat shock proteins - Hsp), c'est-à-dire des protéines exprimées en réponse à des variations de température ou d'autres types de stress cellulaire, tel que le stress oxydant.
Maladie débilitante chroniqueLa maladie débilitante chronique (MDC) ou encéphalopathie des cervidés (EC), appelée CWD ou chronic wasting disease en anglais, est une « encéphalopathie spongiforme transmissible », émergente (voire ré-émergente), la seule connue au sein de la faune sauvage qui s'est, en quelques décennies, étendue à trois continents, uniquement chez les cervidés. Fatale (sans remède connu), elle est proche de la maladie de la vache folle (ou ESB) et de la maladie de Creutzfeldt-Jakob chez l'Homme, et plus encore de la tremblante du mouton, mais qui n'affecte que les cervidés (cerfs, wapitis et élans.
