Protéine chaperonUne protéine chaperon est une protéine dont la fonction est d'assister d'autres protéines dans leur maturation en évitant la formation d'agrégats via les domaines hydrophobes présents sur leur surface lors de leur repliement tridimensionnel. Beaucoup de protéines chaperons sont des protéines de choc thermique (Heat shock proteins - Hsp), c'est-à-dire des protéines exprimées en réponse à des variations de température ou d'autres types de stress cellulaire, tel que le stress oxydant.
Agrégation des protéinesL'agrégation des protéines (ou agrégation/agglomération protéique) est un phénomène biologique dans lequel les protéines mal repliées s'agrègent (c'est-à-dire qu'elles s'accumulent et se groupent entre elles), de façon intra- comme extra-cellulaire. Ces agrégats de protéines sont souvent corrélés avec des maladies. De fait, les agrégats de protéines ont été impliqués dans une grande variété de maladies qu'on a appelées amyloïdoses, parmi lesquelles on retrouve la SLA, les maladies d'Alzheimer et de Parkinson, ou encore les maladies à prions.
Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
Cinétique enzymatiqueLa cinétique enzymatique a pour objet d'identifier et de décrire les mécanismes des réactions biochimiques, catalysées par les enzymes (réaction enzymatique), en étudiant leur vitesse c'est-à-dire leur évolution en fonction du temps. En partant des enzymes isolées et en allant vers les systèmes métaboliques organisés et intégrés, la cinétique enzymatique permet de décrire quantitativement les propriétés catalytiques des enzymes et les mécanismes mis en place pour leur régulation.
Inhibiteur compétitifupright=1.25|vignette| L'inhibiteur peut se lier directement au site actif de l'enzyme, à la place du substrat. redresse=1.25|vignette| L'inhibiteur peut bloquer la liaison du substrat au site actif depuis un autre site de liaison sur l'enzyme par inhibition allostérique. redresse=1.25|vignette| L'inhibiteur peut bloquer le site catalytique depuis un site allostérique distinct. Un inhibiteur compétitif est un inhibiteur enzymatique qui agit en se liant à un site actif libre d'une enzyme à la place d'un substrat, ce qui bloque la réaction normalement catalysée par l'enzyme.
Reaction progress kinetic analysisIn chemistry, reaction progress kinetic analysis (RPKA) is a subset of a broad range of kinetic techniques utilized to determine the rate laws of chemical reactions and to aid in elucidation of reaction mechanisms. While the concepts guiding reaction progress kinetic analysis are not new, the process was formalized by Professor Donna Blackmond (currently at Scripps Research Institute) in the late 1990s and has since seen increasingly widespread use.
Grandeur molaire partielleEn thermodynamique, une grandeur molaire partielle quantifie l'évolution d'une grandeur extensive d'un système thermodynamique en fonction de l'évolution de la quantité de l'un de ses constituants. La grandeur molaire partielle, notée , d'un corps dans un mélange est définie par la dérivée partielle de la grandeur extensive totale du mélange par rapport à la quantité (nombre de moles) du corps , à pression , température et quantités des autres composants du mélange constantes : La grandeur molaire partielle d'un corps dans un mélange représente la contribution du corps à la grandeur totale du mélange : celle-ci est en effet reliée aux grandeurs molaires partielles de tous les constituants du mélange par le théorème d'Euler.
Substrat enzymatiqueEn enzymologie, on désigne par substrat enzymatique toute molécule subissant une réaction chimique catalysée par une enzyme (ex : l'amidon est hydrolysé par l'amylase en glucose). Il peut s'agir de molécules complexes, de polymères, de molécules simples (ex. : catalase dismutant du peroxyde d'hydrogène). Par convention : Est appelée substrat la molécule ou famille de molécules subissant spécifiquement la catalyse enzymatique par fixation dans le site actif de l'enzyme (ex.
Apparent molar propertyIn thermodynamics, an apparent molar property of a solution component in a mixture or solution is a quantity defined with the purpose of isolating the contribution of each component to the non-ideality of the mixture. It shows the change in the corresponding solution property (for example, volume) per mole of that component added, when all of that component is added to the solution. It is described as apparent because it appears to represent the molar property of that component in solution, provided that the properties of the other solution components are assumed to remain constant during the addition.
Adénosine triphosphateL’adénosine triphosphate, ou ATP, est un nucléotide formé à partir d'un nucléoside associé à un triphosphate. Dans la biochimie de tous les êtres vivants connus, l'ATP fournit l'énergie nécessaire aux réactions chimiques du métabolisme, à la locomotion, à la division cellulaire, ou encore au transport actif d'espèces chimiques à travers les membranes biologiques. Afin de libérer cette énergie, la molécule d'ATP est clivée, par hydrolyse, en adénosine diphosphate (ADP) et en phosphate, réaction qui s'accompagne d'une variation d'enthalpie libre standard ΔrG°' de .
