Spectroscopie RMN en deux dimensionsLa spectroscopie RMN en deux dimensions ou spectroscopie RMN bidimensionnelle ou encore RMN-2D est un ensemble de dispositifs de reconnaissance de relations de proximité, dans l'espace ou à travers les liaisons, entre plusieurs noyaux actifs en RMN. Il s'agit de RMN de corrélation. Dans une expérience de spectroscopie RMN bidimensionnelle, le résultat est un spectre en trois dimensions : le déplacement chimique pour le noyau 1 (δ1), le déplacement chimique pour le noyau 2 (δ2) et l'intensité du signal.
Solid-state nuclear magnetic resonanceSolid-state NMR (ssNMR) spectroscopy is a technique for characterizing atomic level structure in solid materials e.g. powders, single crystals and amorphous samples and tissues using nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy. The anisotropic part of many spin interactions are present in solid-state NMR, unlike in solution-state NMR where rapid tumbling motion averages out many of the spin interactions.
Spectroscopie RMNvignette|redresse|Spectromètre RMN avec passeur automatique d'échantillons utilisé en chimie organique pour la détermination des structures chimiques. vignette|redresse|Animation présentant le principe de la Résonance Magnétique Nucléaire (RMN). La spectroscopie RMN est une technique qui exploite les propriétés magnétiques de certains noyaux atomiques. Elle est basée sur le phénomène de résonance magnétique nucléaire (RMN), utilisé également en sous le nom d’.
Résonance magnétique nucléairevignette|175px|Spectromètre de résonance magnétique nucléaire. L'aimant de 21,2 T permet à l'hydrogène (H) de résonner à . La résonance magnétique nucléaire (RMN) est une propriété de certains noyaux atomiques possédant un spin nucléaire (par exemple H, C, O, F, P, Xe...), placés dans un champ magnétique. Lorsqu'ils sont soumis à un rayonnement électromagnétique (radiofréquence), le plus souvent appliqué sous forme d'impulsions, les noyaux atomiques peuvent absorber l'énergie du rayonnement puis la relâcher lors de la relaxation.
Nuclear magnetic resonance spectroscopy of proteinsNuclear magnetic resonance spectroscopy of proteins (usually abbreviated protein NMR) is a field of structural biology in which NMR spectroscopy is used to obtain information about the structure and dynamics of proteins, and also nucleic acids, and their complexes. The field was pioneered by Richard R. Ernst and Kurt Wüthrich at the ETH, and by Ad Bax, Marius Clore, Angela Gronenborn at the NIH, and Gerhard Wagner at Harvard University, among others.
Biologie structuralevignette|droite|Structure 3D de la myoglobine du grand cachalot (PDB ID 1MBO), la première protéine dont la structure a été résolue par cristallographie aux rayons X par John Kendrew et al. en 1958. La biologie structurale est la branche de la biologie qui étudie la structure et l'organisation spatiale des macromolécules biologiques, principalement les protéines et les acides nucléiques.
Couplage scalaireLe couplage scalaire, noté J et aussi appelé couplage dipôle-dipôle indirect ou juste couplage, est une interaction entre plusieurs spins à travers les liaisons chimiques. C'est une interaction indirecte entre deux spins nucléaires qui provient des interactions hyperfines entre les noyaux et la densité électronique locale et provoque un éclatement du signal RMN. Le couplage scalaire contient des informations sur la distance à travers les liaisons chimiques et les angles entre ces liaisons.
Diffraction de neutronsLa diffractométrie de neutrons est une technique d'analyse basée sur la diffraction des neutrons sur la matière. Elle est complémentaire à la diffractométrie de rayons X. L'appareil de mesure utilisé s'appelle un diffractomètre. Les données collectées forment le diagramme de diffraction ou diffractogramme. La diffraction n'ayant lieu que sur la matière cristalline, on parle aussi de radiocristallographie. Pour les matériaux non-cristallins, on parle de diffusion. La diffraction fait partie des méthodes de diffusion élastique.
Dynamique moléculaireLa dynamique moléculaire est une technique de simulation numérique permettant de modéliser l'évolution d'un système de particules au cours du temps. Elle est particulièrement utilisée en sciences des matériaux et pour l'étude des molécules organiques, des protéines, de la matière molle et des macromolécules. En pratique, la dynamique moléculaire consiste à simuler le mouvement d'un ensemble de quelques dizaines à quelques milliers de particules dans un certain environnement (température, pression, champ électromagnétique, conditions aux limites.
CoordinenceLa coordinence (ou coordinance) d'un atome central dans une molécule ou un cristal est le nombre d'atomes, molécules ou ions voisins les plus proches dans les trois directions de l'espace et reliés à cet atome central. Elle s'appelle aussi le nombre de coordination ou l'indice de coordination. Le décompte des voisins se fait un peu différemment en chimie moléculaire et en cristallographie.
