ProtéasomeLes protéasomes sont des complexes enzymatiques multiprotéiques que l'on retrouve chez les eucaryotes, les archées ainsi que chez quelques bactéries de l'ordre Actinomycetales. Dans les cellules eucaryotes il se trouve dans le cytosol et est associé au réticulum endoplasmique ainsi que dans le noyau. Leur fonction principale est de dégrader les protéines mal repliées, dénaturées ou obsolètes de manière ciblée. Cette dégradation se fait par protéolyse, une réaction chimique qui coupe les liaisons peptidiques et qui est effectuée par des enzymes appelées protéases.
Ubiquitine ligaseL’ubiquitine ligase, ou ubiquitine ligase E3, est une ligase qui catalyse la réaction : ATP + ubiquitine + lysine–proteine AMP + diphosphate + N-ubiquityllysine–protéine. Cette enzyme recrute l' E2 chargée en ubiquitine, reconnaît une protéine substrat, et assiste ou catalyse directement le transfert de l'ubiquitine de l'enzyme E2 vers la protéine substrat. L'ubiquitine est liée à un résidu de lysine sur la protéine cible par une liaison isopeptidique.
UbiquitineL'ubiquitine est une protéine de 76 acides aminés servant, elle-même, de marqueur de protéines à éliminer. Elle est ainsi appelée parce qu'elle est localisée dans tous les compartiments subcellulaires de toutes les cellules des organismes, elle est dite ubiquitaire. L'ubiquitination désigne la fixation (covalente, ATP dépendante grâce à une cascade d'enzymes E1, E2, E3) spécifique et régulée d'une ou plusieurs ubiquitines sur une protéine cible (il faut quatre ubiquitines pour qu'une protéine soit dégradée).
Ubiquitin-conjugating enzymeUbiquitin-conjugating enzymes, also known as E2 enzymes and more rarely as ubiquitin-carrier enzymes, perform the second step in the ubiquitination reaction that targets a protein for degradation via the proteasome. The ubiquitination process covalently attaches ubiquitin, a short protein of 76 amino acids, to a lysine residue on the target protein.
Choc thermique (médecine)The heat shock response (HSR) is a cell stress response that increases the number of molecular chaperones to combat the negative effects on proteins caused by stressors such as increased temperatures, oxidative stress, and heavy metals. In a normal cell, proteostasis (protein homeostasis) must be maintained because proteins are the main functional units of the cell. Many proteins take on a defined configuration in a process known as protein folding in order to perform their biological functions.
Réticulum endoplasmiqueEn biologie cellulaire, le réticulum endoplasmique (forme abrégée : RE) est un organite présent dans les cellules eucaryotes et lié à la membrane nucléaire. Il synthétise les protéines, produit des macromolécules et transfère des substances vers l'appareil de Golgi via des vésicules. C'est l'organite se situant à la base du système endomembranaire des cellules eucaryotes. Il faut tout de même préciser que les protéines synthétisées dans le RE Granuleux sortent immatures de celui-ci et subissent donc des lourdes modifications dans l'appareil de Golgi afin d'obtenir une protéine mature.
CullinCullins are a family of hydrophobic scaffold proteins which provide support for ubiquitin ligases (E3). All eukaryotes appear to have cullins. They combine with RING proteins to form Cullin-RING ubiquitin ligases (CRLs) that are highly diverse and play a role in myriad cellular processes, most notably protein degradation by ubiquitination. The human genome contains eight cullin genes CUL1, part of SCF complex CUL2, part of ECS complex (Elongin C - CUL2 - SOCS-box) CUL3, part of CUL3-BTB complex CUL4A CUL4B CUL5 CUL7 CUL9, also known as PARC There is also a more distant member called ANAPC2 (or APC2), part of the Anaphase-promoting complex.
Protéine chaperonUne protéine chaperon est une protéine dont la fonction est d'assister d'autres protéines dans leur maturation en évitant la formation d'agrégats via les domaines hydrophobes présents sur leur surface lors de leur repliement tridimensionnel. Beaucoup de protéines chaperons sont des protéines de choc thermique (Heat shock proteins - Hsp), c'est-à-dire des protéines exprimées en réponse à des variations de température ou d'autres types de stress cellulaire, tel que le stress oxydant.
Agrégation des protéinesL'agrégation des protéines (ou agrégation/agglomération protéique) est un phénomène biologique dans lequel les protéines mal repliées s'agrègent (c'est-à-dire qu'elles s'accumulent et se groupent entre elles), de façon intra- comme extra-cellulaire. Ces agrégats de protéines sont souvent corrélés avec des maladies. De fait, les agrégats de protéines ont été impliqués dans une grande variété de maladies qu'on a appelées amyloïdoses, parmi lesquelles on retrouve la SLA, les maladies d'Alzheimer et de Parkinson, ou encore les maladies à prions.
Protéine de choc thermiqueLes protéines de choc thermique (en anglais, heat shock protein ou HSP) sont une famille de protéines chaperons qui sont produites par les cellules en réponse à une exposition à des conditions de stress. Elles ont d'abord été décrites par Alfred Tissières en relation avec les chocs thermiques dans une étude qui prolongeait les observations de sur les chromosomes polytènes de glandes salivaires de mouche . Cependant, elles sont exprimées également lors d'autres types de stress cellulaires, dont l'exposition au froid, aux rayons UV et lors de la cicatrisation des plaies ou du remodelage tissulaire.
