Bêta-amyloïdeLe peptide amyloïde bêta ou β-amyloïde est un peptide (une petite protéine) appartenant à la famille des substances amyloïdes. Dans certaines circonstances, il est néfaste pour le système nerveux central (sous l’influence de différents facteurs génétiques et environnementaux encore mal compris). L'amyloïde bêta est au centre de l'hypothèse amyloïde qui est la théorie, formulée initialement par JA Hardy et GA Higgins en 1992, selon laquelle la maladie d'Alzheimer est causée par la présence de plaques amyloïdes dans le cerveau.
Substance amyloïdedroite|vignette| Micrographie montrant des dépôts de substance amyloïde (en rose) dans l'intestin grêle. La substance amyloïde est un agrégat de protéines qui se plient sous une forme permettant à de nombreuses copies de cette protéine de s'agglutiner les unes aux autres et de constituer ainsi des fibrilles. Dans le corps humain, la substance amyloïde est liée au développement de diverses maladies.
Maladie neurodégénérativeLes maladies neurodégénératives, telles que la maladie d'Alzheimer, la maladie à corps de Lewy, la maladie de Parkinson, la maladie de Huntington, l'atrophie corticale postérieure ou encore la sclérose latérale amyotrophique sont des maladies chroniques invalidantes à évolution lente et discrète. Elles provoquent généralement une détérioration du fonctionnement des cellules nerveuses, en particulier les neurones, pouvant conduire à la mort cellulaire (ou neurodégénérescence).
Feuillet bêtaLes feuillets β ou feuillets β plissés est la deuxième forme de structure secondaire régulière observée dans les protéines, avec une fréquence de présence plus faible que les hélices α. Les feuillets β sont constitués de brins bêta (brins β) reliés latéralement par au moins deux ou trois liaisons hydrogène entre des atomes du squelette carboné de la chaine polypeptidique pour former un plan plissé (comme un accordéon), généralement tordu.
Amylose à transthyrétineL'amylose de la (ou à) transthyrétine ou amyloïdose à transthyrétine, est une amyloïdose, maladie systémique caractérisée par une atteinte du système nerveux, des reins, des yeux et du cœur. Les premiers signes de la maladie apparaissent le plus souvent vers l'âge de 30 à mais peuvent survenir plus tôt. Le système nerveux périphérique est touché par une neuropathie qui se manifeste le plus souvent au niveau des pieds, avec des troubles sensitifs suivis par des troubles moteurs.
Structure secondairethumb|200px|Schéma de la structure tridimensionnelle de la protéine myoglobine. Cette structure contient de hélices α mais pas de feuillets β. Cette protéine est la première dont la structure a été résolue par cristallographie en 1958, par Max Perutz et John Kendrew, ce qui leur a valu l'attribution du prix Nobel de chimie en 1962. En biochimie et en biologie structurale, la structure secondaire se rapporte uniquement à la description de la structure tridimensionnelle localement adoptée par certains segments de molécules biologiques (molécules définies comme étant des biopolymères, comme c’est le cas pour les protéines et les acides nucléiques (ADN/ARN)).
Protéine précurseur de l'amyloïdeLa protéine précurseur de l'amyloïde (APP en anglais pour amyloid precursor protein) est une glycoprotéine transmembranaire de type I appartenant à la famille APP qui rassemble chez les mammifères, y compris l'homme, trois orthologues aux fonctions partiellement redondantes : APP, APLP 1 et 2 (Amyloid Precursor-Like Protein). Exprimée dans l'ensemble du corps humain, c'est dans le cortex cérébral que l'on retrouve la plus forte expression d'APP.
Corps de LewyLes corps de Lewy sont des agrégats anormaux de protéines qui se forment à l'intérieur des cellules nerveuses au cours de la maladie de Parkinson (MP), de la maladie à corps de Lewy et de certaines autres maladies neurodégénératives. Ils sont identifiés au microscope sur des coupes histologiques du cerveau. Les corps de Lewy apparaissent sous la forme de masses sphériques qui refoulent les organites intracellulaires. On en distingue deux types morphologiques : les corps de Lewy de type classique (situés dans le tronc cérébral) et les corps de Lewy corticaux.
Feuillet alpharedresse=1.33|vignette|Distribution des liaisons hydrogène dans un feuillet α. Les atomes d'oxygène sont représentés en rouge et ceux d'azote en bleu, tandis que les liaisons hydrogène sont en pointillés. Les chaînes latérales des résidus d'acides aminés sont symbolisés par R. Un feuillet α est une structure secondaire atypique des protéines proposée pour la première fois par Linus Pauling et Robert Corey en 1951.
DonnéeUne donnée est ce qui est connu et qui sert de point de départ à un raisonnement ayant pour objet la détermination d'une solution à un problème en relation avec cette donnée. Cela peut être une description élémentaire qui vise à objectiver une réalité, le résultat d'une comparaison entre deux événements du même ordre (mesure) soit en d'autres termes une observation ou une mesure. La donnée brute est dépourvue de tout raisonnement, supposition, constatation, probabilité.
