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Predicting internal protein dynamics from structures using coupled networks of hindered rotators
Concepts associés (36)
Paramètre (programmation informatique)
En programmation informatique, un paramètre est une donnée manipulée par une section de code (voir : sous-programme, fonction, méthode) et connue du code appelant cette section. On distingue deux types de paramètres. Un paramètre d'entrée est une donnée fournie par le code appelant au code appelé. Cette donnée peut être transmise de deux façons : passage par copie (aussi appelé par valeur) : le code appelé dispose d'une copie de la valeur qu'il peut modifier sans affecter l'information initiale dans le code appelant ; passage par adresse (aussi appelé par référence) : le code appelé dispose d'une information lui permettant d'accéder en mémoire à la valeur que le code appelant cherche à lui transmettre.
Protein design
Protein design is the rational design of new protein molecules to design novel activity, behavior, or purpose, and to advance basic understanding of protein function. Proteins can be designed from scratch (de novo design) or by making calculated variants of a known protein structure and its sequence (termed protein redesign). Rational protein design approaches make protein-sequence predictions that will fold to specific structures.
Spin–spin relaxation
In physics, the spin–spin relaxation is the mechanism by which Mxy, the transverse component of the magnetization vector, exponentially decays towards its equilibrium value in nuclear magnetic resonance (NMR) and magnetic resonance imaging (MRI). It is characterized by the spin–spin relaxation time, known as T2, a time constant characterizing the signal decay. It is named in contrast to T1, the spin–lattice relaxation time.
Spin–lattice relaxation
During nuclear magnetic resonance observations, spin–lattice relaxation is the mechanism by which the longitudinal component of the total nuclear magnetic moment vector (parallel to the constant magnetic field) exponentially relaxes from a higher energy, non-equilibrium state to thermodynamic equilibrium with its surroundings (the "lattice"). It is characterized by the spin–lattice relaxation time, a time constant known as T1.
Spectroscopie RMN
vignette|redresse|Spectromètre RMN avec passeur automatique d'échantillons utilisé en chimie organique pour la détermination des structures chimiques. vignette|redresse|Animation présentant le principe de la Résonance Magnétique Nucléaire (RMN). La spectroscopie RMN est une technique qui exploite les propriétés magnétiques de certains noyaux atomiques. Elle est basée sur le phénomène de résonance magnétique nucléaire (RMN), utilisé également en sous le nom d’.
Résonance magnétique nucléaire
vignette|175px|Spectromètre de résonance magnétique nucléaire. L'aimant de 21,2 T permet à l'hydrogène (H) de résonner à . La résonance magnétique nucléaire (RMN) est une propriété de certains noyaux atomiques possédant un spin nucléaire (par exemple H, C, O, F, P, Xe...), placés dans un champ magnétique. Lorsqu'ils sont soumis à un rayonnement électromagnétique (radiofréquence), le plus souvent appliqué sous forme d'impulsions, les noyaux atomiques peuvent absorber l'énergie du rayonnement puis la relâcher lors de la relaxation.
Noyau p
vignette|upright=1.5|Classification des atomes en fonction de leur nombre de protons et de neutrons. Les noyaux p se situent entre les numéros 34 (sélénium) et 80 (mercure) de l'axe horizontal, dans une zone délimitée par la partie orange et l'« escalier noir » du graphique. Un noyau p (p indiquant un nucléide inhabituellement riche en protons), ou noyau déficient en neutrons, est un noyau atomique correspondant à un isotope d'un élément chimique compris entre le sélénium Se et le mercure Hg produit naturellement au sein des étoiles mais qui ne peut être issu ni d'un processus s par nucléosynthèse stellaire au sein de la branche asymptotique des géantes, ni d'un processus r par nucléosynthèse explosive au sein d'une supernova.
Nuclear magnetic resonance spectroscopy of proteins
Nuclear magnetic resonance spectroscopy of proteins (usually abbreviated protein NMR) is a field of structural biology in which NMR spectroscopy is used to obtain information about the structure and dynamics of proteins, and also nucleic acids, and their complexes. The field was pioneered by Richard R. Ernst and Kurt Wüthrich at the ETH, and by Ad Bax, Marius Clore, Angela Gronenborn at the NIH, and Gerhard Wagner at Harvard University, among others.
Protein dynamics
Proteins are generally thought to adopt unique structures determined by their amino acid sequences. However, proteins are not strictly static objects, but rather populate ensembles of (sometimes similar) conformations. Transitions between these states occur on a variety of length scales (tenths of Å to nm) and time scales (ns to s), and have been linked to functionally relevant phenomena such as allosteric signaling and enzyme catalysis.
Effet Overhauser nucléaire
En spectroscopie RMN, l'effet Overhauser nucléaire décrit une interaction entre deux spins à travers l'espace et non pas à travers les liaisons chimiques comme le couplage scalaire. Cette interaction est limitée à environ 5-6 Å. En anglais, cet effet s'appelle "Nuclear Overhauser Effect", soit NOE. Cet acronyme est souvent utilisé en français sous l'expression "effet NOE". Une des conséquences de la résonance magnétique nucléaire est l'interaction dipôle-dipôle à travers l'espace.