Cinétique enzymatiqueLa cinétique enzymatique a pour objet d'identifier et de décrire les mécanismes des réactions biochimiques, catalysées par les enzymes (réaction enzymatique), en étudiant leur vitesse c'est-à-dire leur évolution en fonction du temps. En partant des enzymes isolées et en allant vers les systèmes métaboliques organisés et intégrés, la cinétique enzymatique permet de décrire quantitativement les propriétés catalytiques des enzymes et les mécanismes mis en place pour leur régulation.
Enzymeredresse=1.5|vignette| Représentation d'une α-glucosidase () avec à sa droite le substrat au-dessus des produits de réaction . redresse=1.5|vignette|Diagramme d'une réaction catalysée montrant l'énergie E requise à différentes étapes suivant l'axe du temps t. Les substrats A et B en conditions normales requièrent une quantité d'énergie E1 pour atteindre l'état de transition A...B, à la suite duquel le produit de réaction AB peut se former. L'enzyme E crée un microenvironnement dans lequel A et B peuvent atteindre l'état de transition A.
Inhibiteur enzymatiquethumb|upright=1.2|Complexe d'une protéase du VIH (rubans rouges, bleus et jaunes) associée à l'inhibiteur qu'est le ritonavir (petite structure en bâtons et boules près du centre). Un inhibiteur enzymatique est une substance se liant à une enzyme et qui en diminue l'activité. Un inhibiteur peut empêcher la fixation du substrat sur le site actif en se fixant à sa place, ou provoquer une déformation de l'enzyme qui rend celle-ci inactive (inhibiteur allostérique).
Catalyse enzymatiqueLa catalyse enzymatique est le processus par lequel des réactions chimiques sont catalysées dans les systèmes vivants par des protéines spécialisées ou des ARN appelés enzymes. La catalyse enzymatique est indispensable aux organismes vivants pour l'accélération spécifique des réactions nécessaires à leur métabolisme et à la biosynthèse de l'ensemble des biomolécules qui les composent. Les principes de la catalyse enzymatique sont analogues à ceux de la catalyse chimique (voir théorie de l'état de transition).
Réaction chimiqueUne réaction chimique est une transformation de la matière au cours de laquelle les espèces chimiques qui constituent la matière sont modifiées. Les espèces qui sont consommées sont appelées réactifs ; les espèces formées au cours de la réaction sont appelées produits. Depuis les travaux de Lavoisier (1777), les scientifiques savent que la réaction chimique se fait sans variation mesurable de la masse : , qui traduit la conservation de la masse. thumb|La réaction aluminothermique est une oxydo-réduction spectaculaire.
Enzyme digestiveUne enzyme digestive a pour fonction de dégrader les macromolécules biologiques en libérant les petites unités moléculaires (monomères) qui les constituent afin de faciliter leur assimilation par l'organisme. Ces enzymes se trouvent d'une part dans l'appareil digestif humain, dans celui des animaux et dans les pièges des plantes carnivores, où elles participent à la digestion de la nourriture, et d'autre part à l'intérieur même des cellules, essentiellement dans un organite appelé lysosome, où elles participent au métabolisme cellulaire en permettant le recyclage des biomolécules.
LactoseLe lactose est un glucide présent dans le lait des mammifères (de 10 à ) y compris chez les humains, dont il tire son nom (étymologiquement sucre de lait) ; il est présent dans le lait de vache et de brebis (45-), en moindre quantité dans le lait de chèvre (40-) mais bien plus dans le lait maternel humain (65-), un des plus riches qui soient en lactose. Le lactose est un diholoside (ou disaccharide), composé d'une molécule de β-D-galactose (Gal) et d'une molécule de α/β-D-glucose (Glc) reliées entre elles par une liaison osidique β(1→4).
LactaseLa lactase est une enzyme (de type disaccharidase) présente chez les mammifères et certaines bactéries. Sa fonction principale est de permettre la dissociation du lactose en glucose et galactose, ce qui autorise la digestion du lait. La lactase a pour nom scientifique complet lactase-phlorizine hydrolase et fait partie de la famille des β-galactosidases. Elle est constituée de 1927 acides aminés et son poids est de 218603 Da. Sa température optimum est de 37 °C et son pH optimum est de 6,5 (ces données peuvent varier selon les types de lactase).
Reaction progress kinetic analysisIn chemistry, reaction progress kinetic analysis (RPKA) is a subset of a broad range of kinetic techniques utilized to determine the rate laws of chemical reactions and to aid in elucidation of reaction mechanisms. While the concepts guiding reaction progress kinetic analysis are not new, the process was formalized by Professor Donna Blackmond (currently at Scripps Research Institute) in the late 1990s and has since seen increasingly widespread use.
GalactoseLes galactoses () sont des oses (monosaccharides) qui comportent six atomes de carbone (figure 1) : ce sont donc des hexoses (sucres à six carbones). Les galactoses sont des épimères du glucose au . Comme tous les hexoses, leur formule chimique est et leur masse molaire vaut . Ce sont des sucres réducteurs de la famille des aldoses. La réduction du galactose donne le galactitol (dulcitol), un polyol. Il a tendance à se cycliser sous une forme de pyranose : galactopyranose (figure 2).
