Concepts associés (17)
Acide glutamique
L'acide glutamique (abréviations IUPAC-IUBMB : Glu et E), ou glutamate sous la forme anionique de l'acide glutamique, est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, encodé sur les ARN messagers par les codons GAA et GAG. Il est caractérisé par la présence d'un groupe carboxyle –COOH à l'extrémité de sa chaîne latérale, ce qui en fait un résidu acide chargé négativement dans les protéines. Son rayon de van der Waals vaut .
Métabolisme
Le métabolisme est l'ensemble des réactions chimiques qui se déroulent à l'intérieur de chaque cellule d'un être vivant et lui permettent notamment de se maintenir en vie, de se reproduire (se diviser), de se développer et de répondre aux stimuli de son environnement (échanges par exemple). Certaines de ces réactions chimiques se déroulent en dehors des cellules de l'organisme, comme la digestion ou le transport de substances entre cellules. Cependant, la plupart de ces réactions ont lieu dans les cellules elles-mêmes et constituent le métabolisme intermédiaire.
Mitochondrie
Une mitochondrie est un organite, possédant toutes les caractéristiques d'un organisme procaryote, entourée d'une double membrane composée chacune d'une double couche phospholipidique, et retrouvée chez la plupart des cellules eucaryotes (absente dans les érythrocytes matures et chez certains parasites). Leur diamètre varie généralement entre tandis que leur forme générale et leur structure sont extrêmement variables. On en retrouve jusqu'à par cellule, et elles sont localisées préférentiellement au niveau des zones cellulaires consommatrices d'adénosine triphosphate (ATP).
Alanine
L'alanine (abréviations IUPAC-IUBMB : Ala et A) est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, encodé sur les ARN messagers par les codons GCU, GCC, GCA et GCG. Elle est caractérisée par une chaîne latérale apolaire aliphatique. Elle est, avec la sérine, la leucine et la glycine, l'un des acides aminés les plus fréquents dans les protéines. On trouve également dans la nature l'énantiomère D-alanine, qui participe en particulier à la construction du peptidoglycane, principal constituant de la paroi bactérienne.
Lysine
La lysine (abréviations IUPAC-IUBMB : Lys et K) est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, et l'un des neuf acides aminés essentiels pour l'homme. Elle est codée sur les ARN messagers par les codons AAA et AAG. Elle est caractérisée par la présence d'une fonction amine primaire à l'extrémité de sa chaîne latérale, ce qui en fait un résidu basique dans les protéines, tout comme l'arginine et l'histidine. Le peptide poly-lysine est un polymère de plusieurs lysines.
Décarboxylation
La décarboxylation est une réaction chimique au cours de laquelle une molécule de dioxyde de carbone () est éliminée (généralement par chauffage) d'une molécule organique portant un groupe carboxyle, selon le schéma général suivant : L'intérêt synthétique de cette réaction est de supprimer un groupe qui peut avoir servi d'intermédiaire de synthèse afin de se ramener à un alcane. Cette réaction est plus ou moins facile en fonction du groupe R. Pour un acide simple (comme l'acide éthanoïque), la température de décarboxylation est supérieure à .
Protéine
redresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
Cétoacide
Les cétoacides sont des acides organiques portant une fonction acide carboxylique et une fonction cétone. On divise cette famille en sous-familles, en classant les composés par rapport aux positions respectives des deux fonctions. On compte parmi ces sous-familles: les alpha-cétoacides, ou 2-oxoacides, qui comme l'acide pyruvique ou le 2-oxoglutarate ou le 2-oxoisovalérate, ont leur fonction cétone adjacente à leur groupe carboxyle (sur le carbone α).
Transaminase
Une transaminase ou aminotransférase est une enzyme qui catalyse un type de réaction entre un acide aminé et un acide α-cétonique. Enzyme à pyridoxal phosphate de la classe des transférases, elle effectue le transfert d'un groupement -NH2 d'un acide aminé vers un autre, permettant la synthèse de nouveaux acides aminés, non présents dans le milieu. Son coenzyme est la vitamine B6 (phosphorylée, ce qui donnera le pyridoxal phosphate). Cette enzyme possède un complexe de coordinence avec un ion cuivre II (Cu2+).
Transamination
La réaction de transamination est une réaction chimique toujours réversible qui consiste en l'échange d'un fonction amine primaire entre un acide α-aminé et un α-cétoacide. Cette réaction est catalysée par une enzyme, la transaminase. Par exemple : Glutamate + Oxaloacétate ⇔ Alpha-cétoglutarate + Aspartate Ce processus permet la dégradation des protéines et la synthèse du glucose à partir de substances non glucidiques. Si un acide α-aminé perd sa fonction amine sans transfert, on parle de désamination et il y a libération d'ammoniac.

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