Explore les synchrotrons, les techniques de rayons X, la cristallographie, les structures enzymatiques, l'ingénierie mutante et l'avenir de la cristallographie macromoléculaire.
Explore les stratégies catalytiques, la cinétique et l'inhibition des enzymes, en mettant l'accent sur leur rôle dans l'accélération des réactions biochimiques.
Explore les inhibiteurs de la kinase, les méthodes d'inhibition des enzymes, les médicaments analogues à l'état de transition et l'importance des médicaments covalents dans la recherche pharmaceutique.
Explore la détermination de la structure des protéines par cristallographie aux rayons X, spectroscopie RMN et Cryo-EM, couvrant la cristallisation, les modèles de diffraction et les modèles atomiques.
Couvre les mécanismes d'inhibition des enzymes, les modes d'action des médicaments, la dégradation ciblée des protéines à l'aide de PROTAC, et la méthode de trou de bosse pour l'ingénierie des protéines-ligands.
Couvre la cinétique des enzymes, en se concentrant sur les taux de réaction, l'équation de Michaelis-Menten et les facteurs affectant l'activité enzymatique.
Explore la détermination de la structure des protéines à l'aide de techniques RMN et Cryo-EM, couvrant les déplacements chimiques, le marquage isotopique, le NOE et les méthodes d'imagerie à haute résolution.
