Explore l'analyse co-évolutionnaire des protéines, couvrant les fonctions protéiques, le pliage, les corrélations, le DCA et les outils de prédiction de la structure comme AlphaFold 2.
Explore les structures protéiques, les principes de pliage et les déterminants de séquence, en mettant l'accent sur les diverses structures tridimensionnelles que les protéines peuvent adopter.
Explore la modélisation de l'activité électrique du neurone, y compris les canaux ioniques et les concentrations, l'équation de Nernst et le potentiel de repos.
Explore la spectroscopie RMN pour la détermination de la structure des protéines et présente Cryo-EM comme une technique complémentaire aux progrès récents.
Explore la détermination de la structure des protéines à l'aide de la cristallographie aux rayons X et de la spectroscopie RMN, couvrant l'importance historique, la formation des cristaux, les modèles de diffraction et les défis de la cristallisation.
Explore la détermination de la structure des protéines à l'aide de techniques RMN et Cryo-EM, couvrant les déplacements chimiques, le marquage isotopique, le NOE et les méthodes d'imagerie à haute résolution.
Explore la détermination de la structure des protéines par cristallographie aux rayons X, spectroscopie RMN et Cryo-EM, couvrant la cristallisation, les modèles de diffraction et les modèles atomiques.
