Explore le rôle des chaperons en guidant le repliement des protéines et en prévenant les erreurs de pliage à travers le cycle fonctionnel de Hsp70 et le système de chaperon DnaK.
Explore les bêta-hairpins dans l'agrégation des protéines de polyglutamine, en se concentrant sur la maladie de Huntington et les mécanismes moléculaires derrière la formation de fibriles toxiques.
Déplacez-vous dans les mécanismes d'agrégation protéique à l'aide de C. elegans, couvrant les erreurs de pliage, les voies d'agrégation, la cinétique, les chaperons et la nucléation stochastique.
Explore la cartographie de la protéotoxicité, en reliant la protéotoxicité aux fonctions intrinsèques des protéines protéiques agrégation-prone, en mettant l'accent sur l'alpha-synucléine et la maladie de Parkinson.
Explore la régulation de la protéostase au moyen d'interactions chaperon et de modifications post-traductionnelles, révélant des aperçus sur les mécanismes de contrôle de la qualité des protéines.
Explore les mécanismes d'agrégation et de désagrégation des protéines, en mettant l'accent sur la protéine de chasse à l'étain dans la maladie de Huntington.
Explore le mécanisme moléculaire et la préférence du client pour la chaperonine GroEL dans la prévention du repliement des protéines et de l'agrégation.
