Amarrage (moléculaire)vignette|Petite molécule amarrée à une protéine. Dans le domaine de la modélisation moléculaire, l’amarrage (en anglais docking) est une méthode qui calcule l'orientation préférée d'une molécule vers une seconde lorsqu'elles sont liées pour former un complexe stable. Connaître l'orientation préférée sert à prévoir la solidité de l'union entre deux molécules. Les associations entre des molécules d'importance biologique, telles que les protéines, les acides nucléiques, les glucides et les matières grasses jouent un rôle essentiel dans la transduction de signal.
Dynamique moléculaireLa dynamique moléculaire est une technique de simulation numérique permettant de modéliser l'évolution d'un système de particules au cours du temps. Elle est particulièrement utilisée en sciences des matériaux et pour l'étude des molécules organiques, des protéines, de la matière molle et des macromolécules. En pratique, la dynamique moléculaire consiste à simuler le mouvement d'un ensemble de quelques dizaines à quelques milliers de particules dans un certain environnement (température, pression, champ électromagnétique, conditions aux limites.
Interaction protéine-protéinethumb|upright=1.2|L'inhibiteur de la ribonucléase en forme de fer à cheval (en représentation « fil de fer ») forme une interaction protéine–protéine avec la protéine de la ribonucléase. Les contacts entre les deux protéines sont représentés sous forme de taches colorées. Une Interaction protéine–protéine apparait lorsque deux ou plusieurs protéines se lient entre elles, le plus souvent pour mener à bien leur fonction biologique.
Super-famille de protéinesUne superfamille (ou super-famille) de protéines est le regroupement le plus large (clade) de protéines pour lesquelles il est possible d'identifier un ancêtre commun par homologie. Cet ancêtre commun est généralement déduit par et similitude mécanique, même lorsque aucune similitude entre les séquences n'est détectable. Les super-familles contiennent généralement plusieurs familles de protéines présentant des similitudes de séquences au sein de ces familles.
Macromolecular crowdingThe phenomenon of macromolecular crowding alters the properties of molecules in a solution when high concentrations of macromolecules such as proteins are present. Such conditions occur routinely in living cells; for instance, the cytosol of Escherichia coli contains about 300–400mg/ml of macromolecules. Crowding occurs since these high concentrations of macromolecules reduce the volume of solvent available for other molecules in the solution, which has the result of increasing their effective concentrations.
Changement conformationnelvignette|Exemple de changement conformationnel En biochimie, un changement conformationnel est la transition entre deux géométries moléculaires, souvent induite par des facteurs environnementaux. Une macromolécule est le plus souvent flexible et dynamique, chaque configuration tridimensionnelle possible définissant une conformation. La forme d'une macromolécule peut se modifier en réponse à un changement dans les paramètres environnementaux tels que la température, le pH (acidité, basicité), le champ électrique, la salinité, la lumière (sur les chromophores), la phosphorylation ou la liaison d'un ligand.
Protein complexA protein complex or multiprotein complex is a group of two or more associated polypeptide chains. Protein complexes are distinct from multidomain enzymes, in which multiple catalytic domains are found in a single polypeptide chain. Protein complexes are a form of quaternary structure. Proteins in a protein complex are linked by non-covalent protein–protein interactions. These complexes are a cornerstone of many (if not most) biological processes.
Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
Conformational ensemblesIn computational chemistry, conformational ensembles, also known as structural ensembles, are experimentally constrained computational models describing the structure of intrinsically unstructured proteins. Such proteins are flexible in nature, lacking a stable tertiary structure, and therefore cannot be described with a single structural representation. The techniques of ensemble calculation are relatively new on the field of structural biology, and are still facing certain limitations that need to be addressed before it will become comparable to classical structural description methods such as biological macromolecular crystallography.
Training simulationIn business, training simulation is a virtual medium through which various types of skills can be acquired. Training simulations can be used in a variety of genres; however they are most commonly used in corporate situations to improve business awareness and management skills. They are also common in academic environments as an integrated part of a business or management course. The word simulation implies an imitation of a real-life process, usually via a computer or other technological device, in order to provide a lifelike experience.
