Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
Structure des protéinesLa structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Théorie des représentationsLa théorie des représentations est une branche des mathématiques qui étudie les structures algébriques abstraites en représentant leurs éléments comme des transformations linéaires d'espaces vectoriels, et qui étudie les modules sur ces structures algébriques abstraites. Essentiellement, une représentation concrétise un objet algébrique abstrait en décrivant ses éléments par des matrices et les opérations sur ces éléments en termes d'addition matricielle et de produit matriciel.
Représentation de groupeEn mathématiques, une représentation de groupe décrit un groupe en le faisant agir sur un espace vectoriel de manière linéaire. Autrement dit, on essaie de voir le groupe comme un groupe de matrices, d'où le terme représentation. On peut ainsi, à partir des propriétés relativement bien connues du groupe des automorphismes de l'espace vectoriel, arriver à déduire quelques propriétés du groupe. C'est l'un des concepts importants de la théorie des représentations.
Représentation irréductibleEn mathématiques et plus précisément en théorie des représentations, une représentation irréductible est une représentation non nulle qui n'admet qu'elle-même et la représentation nulle comme sous-représentations. Le présent article traite des représentations d'un groupe. Le théorème de Maschke démontre que dans de nombreux cas, une représentation est somme directe de représentations irréductibles. Dans le cas des groupes finis, les informations liés aux représentations irréductibles sont encodées dans la table de caractères du groupe.
Dynamique moléculaireLa dynamique moléculaire est une technique de simulation numérique permettant de modéliser l'évolution d'un système de particules au cours du temps. Elle est particulièrement utilisée en sciences des matériaux et pour l'étude des molécules organiques, des protéines, de la matière molle et des macromolécules. En pratique, la dynamique moléculaire consiste à simuler le mouvement d'un ensemble de quelques dizaines à quelques milliers de particules dans un certain environnement (température, pression, champ électromagnétique, conditions aux limites.
Représentation d'algèbre de LieEn mathématiques, une représentation d'une algèbre de Lie est une façon d'écrire cette algèbre comme une algèbre de matrices, ou plus généralement d'endomorphismes d'un espace vectoriel, avec le crochet de Lie donné par le commutateur. Algèbre de Lie Soit K un corps commutatif de caractéristique différente de 2. Une algèbre de Lie sur K est un espace vectoriel muni d'une application bilinéaire de dans qui vérifie les propriétés suivantes : Tout espace vectoriel peut être muni d'une structure d'algèbre de Lie, en posant .
Structure tertiaireEn biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.
Protéineredresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
Structure quaternairevignette|Structure quaternaire de l'hémoglobine humaine. Deux sous-unités α et deux sous-unités β forment le tétramère fonctionnel de l'hémoglobine. Elles sont arrangées avec un enchaînement de type αβαβ. La structure quaternaire d'une protéine multimérique est la manière dont sont agencées les différentes chaînes protéiques, ou sous-unités, à l'état natif les unes par rapport aux autres. Ce qualificatif ne s'applique qu'aux protéines multimériques, c'est-à-dire ne contenant pas qu'une seule sous unité.
