Hélice alphathumb|redresse|Exemple d'hélice alpha. L’hélice alpha (hélice α) est une structure secondaire courante des protéines. Elle est formée par une chaîne polypeptidique de forme hélicoïdale à pas de rotation droit dans laquelle chaque groupe N-H de la chaîne principale d'un acide aminé forme une liaison hydrogène avec le groupe C=O de la chaîne principale du quatrième acide aminé le précédant. Cette structure secondaire est parfois appelée hélice α de Pauling-Corey-Branson.
Hélice de collagèneL'hélice de collagène est une forme essentielle de la structure secondaire du collagène. Il s'agit d'une triple hélice polypeptidique constituée de la séquence répétée d'acides aminés Gly–X–Y, où X et Y sont souvent des résidus de proline ou d'hydroxyproline. La glycine, la proline et l'hydroxyproline doivent être à la bonne place et le groupe hydroxyle doit avoir la configuration appropriée. Ainsi, l'hydroxyproline accroît la stabilité thermique de la triple hélice lorsqu'elle est située en position Y, mais pas lorsqu'elle est située en position X.
Feuillet bêtaLes feuillets β ou feuillets β plissés est la deuxième forme de structure secondaire régulière observée dans les protéines, avec une fréquence de présence plus faible que les hélices α. Les feuillets β sont constitués de brins bêta (brins β) reliés latéralement par au moins deux ou trois liaisons hydrogène entre des atomes du squelette carboné de la chaine polypeptidique pour former un plan plissé (comme un accordéon), généralement tordu.
Structure secondairethumb|200px|Schéma de la structure tridimensionnelle de la protéine myoglobine. Cette structure contient de hélices α mais pas de feuillets β. Cette protéine est la première dont la structure a été résolue par cristallographie en 1958, par Max Perutz et John Kendrew, ce qui leur a valu l'attribution du prix Nobel de chimie en 1962. En biochimie et en biologie structurale, la structure secondaire se rapporte uniquement à la description de la structure tridimensionnelle localement adoptée par certains segments de molécules biologiques (molécules définies comme étant des biopolymères, comme c’est le cas pour les protéines et les acides nucléiques (ADN/ARN)).
Superhéliceredresse=.67|vignette|Glissière à leucine GCN4 (), offrant un exemple typique de superhélice. redresse=.67|vignette|Hexamère de en superhélice (). Une superhélice, ou coiled coil, est un motif structurel de protéines dans lequel de deux à sept sont enroulées ensemble les unes autour des autres — les dimères et les trimères sont les structures les plus fréquentes. Des protéines présentant ce type de structures sont impliquées dans des fonctions biologiques importantes, par exemple les facteurs de transcription dans l'expression génétique.
Hélice (géométrie)En géométrie, l'hélice est une courbe dont la tangente en chaque point fait un angle constant avec une direction donnée. Selon le théorème de Lancret, les hélices sont les seules courbes pour lesquelles le rapport entre la courbure et la torsion soit constant. On utilise parfois le mot hélice dans le sens restrictif dhélice circulaire tracée sur un cylindre de révolution. Il existe de nombreux types d'hélices, certaines sont désignés en référence à leur courbe directrice (Γ), d'autres en référence à la surface sur laquelle elles sont tracées.
Protéineredresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
Actinevignette|Actine G. vignette|Actine F. L'actine est une protéine bi-globulaire de de diamètre qui joue un rôle important dans l'architecture et les mouvements cellulaires [EN]. Elle est présente dans toutes les cellules du corps (c’est une protéine ubiquitaire), mais elle est particulièrement abondante dans les cellules musculaires. Elle peut représenter jusqu'à 15 % de la masse totale protéique des cellules. Cette protéine a été hautement conservée lors de l'évolution des eucaryotes, puisque l'identité entre un isotype d'actine humaine et l'actine de levure (S.
Phylumvignette|Principaux rangs taxinomiques. En systématique, le phylum (au pluriel phyla) est le deuxième niveau dans la classification classique des espèces vivantes, le premier étant le règne. Ce terme est accepté par toutes les disciplines concernées par le monde vivant, comme terme principal ou comme terme de remplacement autorisé. Les mots embranchement et division (ou divisio) sont synonymes mais ne sont utilisés que pour certains règnes, embranchement en zoologie et division ou divisio en botanique.
Règne (biologie)vignette|Principaux rangs taxinomiques. Le règne (du latin « regnum », au pluriel « regna ») est, dans la taxonomie de Carl von Linné (qui classe la biodiversité en fonction des caractères communs partagés), le plus haut niveau de classification des êtres vivants. Dans les classifications les plus récentes, le règne n'est plus que le deuxième niveau de classification, après le domaine ou l'empire. Chaque règne est divisé en embranchements (ou parfois divisions, en botanique), que l'on nomme également phylum en latin comme en anglais.
