ProtéinopathieEn médecine, les protéinopathies font référence à une classe de maladies dans lesquelles certaines protéines deviennent structurellement anormales et perturbent ainsi la fonction des cellules, des tissus et des organes du corps. Souvent, les protéines ne parviennent pas à se replier dans leur configuration normale ; dans cet état mal replié, les protéines peuvent devenir toxiques (en acquérant de nouvelles fonctions indésirées par mutation) ou perdre leur fonction normale.
Sous-unité protéiqueUne sous-unité protéique est une chaîne polypeptidique qui entre dans la constitution d'un complexe protéique par auto-assemblage. De nombreuses protéines sont constituées de plus d'un seul peptide : les protéines oligomériques sont formées de quelques chaînes polypeptidiques, par exemple l'hémoglobine et l'ADN polymérase ; d'autres peuvent en contenir un très grand nombre et sont dites multimériques, par exemple les microtubules et les protéines constitutives du cytosquelette.
Protéine globulaireLes protéines globulaires ou sphéroprotéines constituent l'une des trois principales classes de protéines à côté des protéines fibreuses et des protéines membranaires. vignette|Structure de l'hémoglobine, une protéine globulaire de la famille des globines Elles ont un rapport axial inférieur à 10, ce sont donc des sphéroïdes. Elles sont solubles dans l'eau grâce à leurs nombreux groupements hydroxyles pouvant lier leur H avec l'O de l'eau en formant une liaison hydrogène.
Agrégation des protéinesL'agrégation des protéines (ou agrégation/agglomération protéique) est un phénomène biologique dans lequel les protéines mal repliées s'agrègent (c'est-à-dire qu'elles s'accumulent et se groupent entre elles), de façon intra- comme extra-cellulaire. Ces agrégats de protéines sont souvent corrélés avec des maladies. De fait, les agrégats de protéines ont été impliqués dans une grande variété de maladies qu'on a appelées amyloïdoses, parmi lesquelles on retrouve la SLA, les maladies d'Alzheimer et de Parkinson, ou encore les maladies à prions.
Feuillet bêtaLes feuillets β ou feuillets β plissés est la deuxième forme de structure secondaire régulière observée dans les protéines, avec une fréquence de présence plus faible que les hélices α. Les feuillets β sont constitués de brins bêta (brins β) reliés latéralement par au moins deux ou trois liaisons hydrogène entre des atomes du squelette carboné de la chaine polypeptidique pour former un plan plissé (comme un accordéon), généralement tordu.
Chaîne latéralevignette|Les acides aminés protéinogènes ont la même base, mais chacun a une chaîne latérale différente. En chimie organique et en biochimie, une chaîne latérale est une partie de molécule rattachée au cœur ou à la chaîne principale de la structure. On les désigne souvent sous le terme générique de groupe R, leur nature pouvant être quelconque ; cependant, elles sont typiquement stables et liées de manière covalente à un atome (le point de ramification) de la chaîne principale.
Protein dynamicsProteins are generally thought to adopt unique structures determined by their amino acid sequences. However, proteins are not strictly static objects, but rather populate ensembles of (sometimes similar) conformations. Transitions between these states occur on a variety of length scales (tenths of Å to nm) and time scales (ns to s), and have been linked to functionally relevant phenomena such as allosteric signaling and enzyme catalysis.
Chaîne principaleEn chimie macromoléculaire, la chaîne principale d'un polymère est la plus longue série d'atomes liés par covalence qui, ensemble, créent la chaîne continue de la molécule. Cette science est divisée en deux parties : l'étude des polymères organiques, qui se composent uniquement d'un squelette carboné, et celle des polymères inorganiques dont les squelettes ne contiennent que des éléments du groupe principal. vignette|Un exemple de squelette biologique (polypeptide).
Folding (chemistry)In chemistry, folding is the process by which a molecule assumes its shape or conformation. The process can also be described as intramolecular self-assembly, a type of molecular self-assembly, where the molecule is directed to form a specific shape through noncovalent interactions, such as hydrogen bonding, metal coordination, hydrophobic forces, van der Waals forces, pi-pi interactions, and/or electrostatic effects.
GroELLa protéine GroEL appartient à la famille des chaperonines des molécules chaperonnes, et se trouve chez un grand nombre de bactéries. Elle est nécessaire pour le repliement efficace de nombreuses protéines. Afin de fonctionner efficacement, GroEL requiert le complexe protéique couvercle associé GroES. Chez les eucaryotes, les protéines Hsp60 et Hsp10 sont structurellement et fonctionnellement presque identiques à GroEL et GroES, respectivement. Chez l'homme, la protéine GroEL est un dodécamère en forme de ballon de rugby et est codée par le gène HSPD1, situé sur le .
