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Explore la prédiction de la structure des protéines à partir des données de séquence en utilisant la modélisation de l'entropie maximale et discute des progrès récents dans la prédiction de la structure des protéines.
Il s'agit d'analyser la coévolution des résidus dans les familles de protéines afin de saisir les contacts indigènes et de prédire la proximité spatiale et les interactions protéiques.
Couvre les fondamentaux de la conception des protéines, y compris les structures secondaires, la propension aux acides aminés, les boucles et les méthodes de calcul.
Introduit l'approche mathématique de la mécanique analytique, en mettant l'accent sur les trois lois de Newton pour une description complète des phénomènes.
Explore l'analyse co-évolutionnaire des protéines, couvrant les fonctions protéiques, le pliage, les corrélations, le DCA et les outils de prédiction de la structure comme AlphaFold 2.
Explore l'évolution et la fonction des machines à réparer les protéines, en mettant l'accent sur le rôle des machines à déployer alimentées à l'ATP dans la prévention de l'agrégation des protéines et la promotion d'un pliage approprié.
Explore la cartographie de la protéotoxicité, en reliant la protéotoxicité aux fonctions intrinsèques des protéines protéiques agrégation-prone, en mettant l'accent sur l'alpha-synucléine et la maladie de Parkinson.
