Pliage des protéines : paysages énergétiques et dynamique moléculaire
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Explore le repliement des protéines, les interactions hydrophobes, les conformations compactes, le modèle HP, la co-évolution et les méthodes de calcul.
Explore les colles moléculaires comme nouvelles modalités de médicaments, en mettant l'accent sur les forces de liaison, l'énergie, les interactions biomoléculaires, la quantification, le développement de médicaments et la caractérisation structurale.
Explore la flexibilité conformationnelle et fonctionnelle des chaperons moléculaires Hsp70, en se concentrant sur les intermédiaires repliables et le cycle fonctionnel Hsp70.
Explore les principes des interactions protéine-ligand, couvrant les méthodes de mesure de l'affinité et de la cinétique dans le développement de médicaments.
Plonge dans les déterminants énergétiques du repliement des protéines, des constantes d'équilibre et des propriétés thermodynamiques des protéines, en mettant l'accent sur l'enthalpie, l'entropie et la capacité thermique.
Explore la dynamique de repliement des protéines, en se concentrant sur la stabilisation non-équilibre assistée par chaperon et ses implications pour la biophysique et l'évolution.
Explore l'application du théorème viriel en astrophysique, en se concentrant sur l'analyse de masse des nébuleuses et le principe de l'entropie maximale.
