Posez n’importe quelle question sur les cours, conférences, exercices, recherches, actualités, etc. de l’EPFL ou essayez les exemples de questions ci-dessous.
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Couvre les champs de force classiques, les simulations de dynamique moléculaire et les propriétés supramoléculaires, y compris les interactions intramoléculaires et intermoléculaires.
Explore les synchrotrons, les techniques de rayons X, la cristallographie, les structures enzymatiques, l'ingénierie mutante et l'avenir de la cristallographie macromoléculaire.
Couvre la théorie et les applications pratiques des simulations de pliage de protéines en utilisant la dynamique moléculaire, en se concentrant sur les effets des solvants et l'analyse de la dynamique de pliage.
Analyse l'activité et le développement de l'ATPase d'une enzyme mutante DDX3, couvrant les chaperons de l'ARN, les structures cristallines et le profilage des protéines à base de spectrométrie de masse.
Explore la biologie chimique, la découverte de médicaments, la cinétique des enzymes et les méthodes d'inhibition, y compris l'inhibition compétitive et non compétitive.
Explore l'ubiquitinisation, la dégradation des protéines et la régulation cellulaire par le marquage de l'ubiquitin, couvrant divers processus et voies cellulaires.
Explique le calcul du quotient de réaction dans les réactions enzymatiques et détermine les concentrations d'équilibre à l'aide d'une solution d'équation quadratique.
