HoméostasieEn biologie et en systémique, l’homéostasie est un phénomène par lequel un facteur clé (par exemple, la température) est maintenu autour d'une valeur bénéfique pour le système considéré, grâce à un processus de régulation. Des exemples typiques d'homéostasie sont : la température d'une pièce grâce à un thermostat, la température du corps d'un animal homéotherme, le taux de sucre sanguin, le degré d'acidité d'un milieu, la pression interne d'un milieu, etc.
Protéine de choc thermiqueLes protéines de choc thermique (en anglais, heat shock protein ou HSP) sont une famille de protéines chaperons qui sont produites par les cellules en réponse à une exposition à des conditions de stress. Elles ont d'abord été décrites par Alfred Tissières en relation avec les chocs thermiques dans une étude qui prolongeait les observations de sur les chromosomes polytènes de glandes salivaires de mouche . Cependant, elles sont exprimées également lors d'autres types de stress cellulaires, dont l'exposition au froid, aux rayons UV et lors de la cicatrisation des plaies ou du remodelage tissulaire.
Liaison peptidiqueUne liaison peptidique est une liaison covalente qui s'établit entre la fonction carboxyle portée par le carbone α d'un acide aminé et la fonction amine portée par le carbone α de l'acide aminé suivant dans la chaîne peptidique. La liaison peptidique correspond à une fonction amide dans le cas particulier de certaines molécules biologiques. La liaison peptidique est une liaison plane et rigide. La liaison est le résultat de la réaction de condensation entre la fonction acide carboxylique COOH du premier acide aminé et la fonction amine NH du deuxième, avec comme produit secondaire une molécule d'eau HO.
DénaturationEn biochimie, la dénaturation est le processus par lequel une macromolécule biologique, acide nucléique ou protéine, perd sa conformation tridimensionnelle normale : les protéines perdent leur repliement et se déplient, les deux brins appariés des duplex d'acides nucléiques se séparent. Cette conformation tridimensionnelle est le plus souvent nécessaire pour que les macromolécules biologiques puissent remplir leur fonction et donc la dénaturation inactive en général ces macromolécules biologiques.
GroELLa protéine GroEL appartient à la famille des chaperonines des molécules chaperonnes, et se trouve chez un grand nombre de bactéries. Elle est nécessaire pour le repliement efficace de nombreuses protéines. Afin de fonctionner efficacement, GroEL requiert le complexe protéique couvercle associé GroES. Chez les eucaryotes, les protéines Hsp60 et Hsp10 sont structurellement et fonctionnellement presque identiques à GroEL et GroES, respectivement. Chez l'homme, la protéine GroEL est un dodécamère en forme de ballon de rugby et est codée par le gène HSPD1, situé sur le .
Conformational ensemblesIn computational chemistry, conformational ensembles, also known as structural ensembles, are experimentally constrained computational models describing the structure of intrinsically unstructured proteins. Such proteins are flexible in nature, lacking a stable tertiary structure, and therefore cannot be described with a single structural representation. The techniques of ensemble calculation are relatively new on the field of structural biology, and are still facing certain limitations that need to be addressed before it will become comparable to classical structural description methods such as biological macromolecular crystallography.
Synthèse peptidiqueEn chimie organique, la synthèse peptidique est la production de peptides, des composés organiques, dans lesquels des acides aminés sont liés par l'intermédiaire de liaisons amide, qui dans ce cas prennent le nom de liaisons peptidiques. Le processus biologique de la production de peptides longs (protéines) est connu comme la biosynthèse des protéines. Les peptides sont synthétisés par le couplage du groupe carboxyle d'un acide aminé avec le groupe amino de l'acide aminé suivant dans la molécule.
Protéine membranaire périphériqueredresse=1.67|vignette|Représentation des différents types d'interaction entre protéines membranaires monotopiques et membrane biologique : (1) interaction par une hélice α amphiphile parallèle au plan de la membrane ; (2) interaction par une boucle hydrophobe ; (3) interaction par un lipide membranaire lié par covalence (lipidation) ; (4) interaction électrostatique ou ionique avec les lipides membranaires (par exemple par l'intermédiaire de cations de calcium Ca).
Protéine de fusionUne protéine de fusion est une protéine artificielle obtenue par la combinaison de différentes protéines, ou partie de protéines. Elle est obtenue à la suite de la création par recombinaison de l'ADN d'un gène comportant les cadres de lecture ouverts correspondant aux protéines ou parties de protéines désirées. Les protéines de fusion peuvent également être appelées protéines chimères. Une des applications les plus connues des protéines de fusion est la fusion d'une protéine d'intérêt à une protéine fluorescente.
Protéine plasmatiqueLes protéines plasmatiques sont les protéines contenues dans le plasma sanguin. Le plasma contiendrait près de trois mille protéines différentes. Les protéines les plus représentées en proportion sont les suivantes : Albumine : + de 50 % Anticorps (= Immunoglobulines): 20 % (essentiellement des IgG) Fibrinogène : 5 % Alpha 1 antitrypsine : 4 % Alpha 2 macroglobuline : 4 % Transferrine : 3 % Lipoprotéines (HDL et LDL) : 8 % Cependant même des protéines faiblement représentées en quantité peuvent avoir des fonctions essentielles pour l’organisme.
