Posez n’importe quelle question sur les cours, conférences, exercices, recherches, actualités, etc. de l’EPFL ou essayez les exemples de questions ci-dessous.
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Explore la détermination de la structure des protéines par cristallographie aux rayons X, spectroscopie RMN et Cryo-EM, couvrant la cristallisation, les modèles de diffraction et les modèles atomiques.
Explore la structure, les propriétés et les techniques d'analyse des protéines, en soulignant l'importance de comprendre la charge protéique et d'interpréter les spectres UV et CD.
Explore la promiscuité sélective dans la liaison du chaperon d'E. coli Hsp70 aux substrats protéiques dépliés ou mal repliés, en examinant ses implications dans les mécanismes de pliage des protéines.
Couvre les méthodes d'exploration, de purification et d'analyse des protéines, y compris le séquençage, la mesure de la concentration et la détection des anticorps.
Explore l'hydropathie, les acides aminés et leur interaction avec l'eau, y compris la mesure de l'hydrophobicité et des propriétés des acides aminés communs.
Explore le rôle des canaux TRP dans la perception sensorielle, en se concentrant sur leur activation par divers stimuli et leurs implications dans la pathogenèse de la maladie.
Explore le profilage des protéines à l'aide de la spectrométrie de masse, des techniques d'enrichissement des cibles et de la protéomique quantitative.
