Posez n’importe quelle question sur les cours, conférences, exercices, recherches, actualités, etc. de l’EPFL ou essayez les exemples de questions ci-dessous.
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Explore les méthodes de profilage protéomique, y compris les approches ABPP, MS et l'identification quantitative des cibles à l'aide de l'étiquetage SILAC et TMT.
Explore le profilage des protéines à l'aide de la spectrométrie de masse, des techniques d'enrichissement des cibles et de la protéomique quantitative.
Explore la spectrométrie de masse des protéines, les techniques chromatographiques et les flux de travail protéomiques quantitatifs, y compris les méthodes de marquage SILAC et isobare.
Couvre la spectrométrie de masse des protéines, les principes fondamentaux de la protéomique, les sources d'ionisation, les analyseurs, les détecteurs, la précision de la masse, la résolution et diverses méthodes d'ionisation.
Explore l'information mutuelle dans les données biologiques, en mettant l'accent sur son rôle dans la quantification de la dépendance statistique et l'analyse des séquences protéiques.
Explore l'importance de la randomisation dans la spectrométrie de masse des protéines et la protéomique, en soulignant son rôle dans la minimisation des biais et la garantie de la validité de la recherche.
Explore les défis de la quantification des protéines en utilisant la spectrométrie de masse et des techniques comme SILAC et TMT pour comparer les niveaux de peptides entre les échantillons.
