Explore les structures protéiques, les principes de pliage et les déterminants de séquence, en mettant l'accent sur les diverses structures tridimensionnelles que les protéines peuvent adopter.
Déplacez-vous dans la réponse cellulaire aux chocs thermiques, soulignant l'absence d'un mécanisme de capteur et la restauration d'agrégats protéiques mal repliés.
Explore le rôle de Hsp70 dans le développement des protéines et la traction entropique, en discutant de la stabilisation par chaperon et de l'hydrolyse ATP.
Explore le repliement des protéines, l'assistance chaperonne, l'impact de l'entropie et les états de non-équilibre dans la stabilisation des protéines.
Explore la promiscuité sélective dans la liaison du chaperon d'E. coli Hsp70 aux substrats protéiques dépliés ou mal repliés, en examinant ses implications dans les mécanismes de pliage des protéines.
Explore la régulation post-traductionnelle de la protéostase ER, en mettant l'accent sur l'activité du chaperon BiP, la réponse au stress ER et l'AMPylation médiée par le FICD.
Explore l'analyse de la structure des protéines, le repliement, les modifications et leur impact sur les maladies et la régulation de l'activité protéique.
