Site actifLe site actif désigne en catalyse la partie du catalyseur qui va interagir avec le(s) substrat(s) pour former le(s) produit(s). Cette notion concerne tous les types de catalyseurs, mais on l'associe généralement aux enzymes. Le site actif des catalyseurs fait l'objet d'études poussées dans le cadre de la recherche de nouveaux catalyseurs et de l'étude des mécanismes réactionnels en biochimie.. Or, si la structure du site actif est modifié, la catalyse ne peut avoir lieu.
Structure de l'ARNthumb|right|300 px|Structure 3D d'un ARN régulateur (riboswitch) La structure de l'ARN décrit l'arrangement des paires de bases et de la conformation de l'ARN en trois dimensions. L'ARN étant trouvé le plus souvent sous forme de simple-brin dans la cellule, il se replie en effet sur lui-même en formant des appariements Watson-Crick intramoléculaires. Ceci conduit à la formation de régions localement en hélice et de régions en boucle où les bases ne sont pas appariées.
Interaction non covalenteUne interaction non covalente diffère d'une liaison covalente en ce qu'elle n'implique pas le partage d'électrons, mais implique plutôt des variations plus dispersées des interactions électromagnétiques entre molécules ou au sein d'une molécule. L' énergie chimique libérée lors de la formation d'interactions non covalentes est généralement de l'ordre de 1 à 5 kcal / mol ( à pour 6,02 × 1023 molécules). Les interactions non covalentes peuvent être classées en différentes catégories, telles que les effets électrostatiques, les effets π, les forces de van der Waals et les effets hydrophobes.
InflammasomeL'inflammasome est un complexe protéique oligomérique impliqué dans l’immunité innée. Il est constitué de plusieurs protéines : la caspase 1, PYCARD (ou ASC, voir plus loin), NALP (un type récepteur de type NOD) et parfois la caspase 5 (également connue sous le nom de caspase 11 ou ICH-3). Il est exprimé dans les cellules de la lignée granulocytaire. L'inflammasome est formé à la suite de la reconnaissance de divers signaux inflammatoires (LPS, cristaux d'acides uriques, composantes virales et bactériennes diverses) par des protéines de la famille NLRP.
Extrémité N-terminaleL'extrémité N-terminale (ou terminaison amine, terminaison aminée, terminaison N ou terminaison NH2) réfère à l’extrémité d'une protéine ou d'un polypeptide se terminant par un acide aminé avec une fonction amine libre (-NH2). La convention d'écriture pour des séquences peptidiques place la terminaison amine à gauche, la séquence étant alors écrite de la terminaison N à la terminaison carboxyle. La traduction de l'ARN messager en protéine s'effectue de la terminaison N à la terminaison C.
Maladie neurodégénérativeLes maladies neurodégénératives, telles que la maladie d'Alzheimer, la maladie à corps de Lewy, la maladie de Parkinson, la maladie de Huntington, l'atrophie corticale postérieure ou encore la sclérose latérale amyotrophique sont des maladies chroniques invalidantes à évolution lente et discrète. Elles provoquent généralement une détérioration du fonctionnement des cellules nerveuses, en particulier les neurones, pouvant conduire à la mort cellulaire (ou neurodégénérescence).
MicrotubuleLes microtubules (MT) sont des fibres constitutives du cytosquelette, au même titre que les microfilaments d'actine et que les filaments intermédiaires. Ils ont un diamètre d'environ 25 nm et une longueur variable du fait de leur dynamique, conséquence de l'équilibre polymérisation ↔ dépolymérisation dans lequel chacune de leurs deux extrémités sont les sièges. Les microtubules sont ancrés sur le centrosome et le matériel péricentriolaire; ils irradient dans tout le cytoplasme.
Ligand (biologie)300px|vignette|droite|Myoglobine en bleu lié à son ligand hème en orange. En biologie, un ligand (du latin ligandum, liant) est une molécule qui se lie de manière réversible à une macromolécule ciblée, protéine ou acide nucléique, jouant en général un rôle fonctionnel : stabilisation structurale, catalyse, modulation d'une activité enzymatique, transmission d'un signal. Ce terme, très utilisé pour l'étude de protéines, désigne les molécules qui interagissent avec la protéine de manière non-covalente et spécifique et qui jouent un rôle dans ses fonctions.
Structure secondaire d'un acide nucléiquevignette|Représentation des structures des acides nucléiques (primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire) schématisant des doubles hélices d'ADN et des exemples tels que le ribozyme VS, la télomérase et le nucléosome (PDB : ADNA, 1BNA, 4OCB, 4R4V, 1YMO, 1EQZ). La structure secondaire d'un acide nucléique correspond à la conformation obtenue par les interactions entre les paires de bases au sein d'un seul polymère d'acide nucléique ou bien entre deux de ces polymères.
Division cellulairethumb|upright=1.2| Schémas des différents types de divisions cellulaires. La division cellulaire est le mode de multiplication de toute cellule. Elle lui permet de se diviser en plusieurs cellules (deux le plus souvent). C'est donc un processus fondamental dans le monde vivant, puisqu'il est nécessaire à la régénération de tout organisme. Chez les Eucaryotes — caractérisés principalement par des cellules qui possèdent un noyau — il y a deux types de division cellulaire : La mitose qui n'autorise qu'une multiplication asexuée; elle permet la régénération d'un organe, et aussi la croissance.
