Structure tertiaireEn biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.
Structure secondairethumb|200px|Schéma de la structure tridimensionnelle de la protéine myoglobine. Cette structure contient de hélices α mais pas de feuillets β. Cette protéine est la première dont la structure a été résolue par cristallographie en 1958, par Max Perutz et John Kendrew, ce qui leur a valu l'attribution du prix Nobel de chimie en 1962. En biochimie et en biologie structurale, la structure secondaire se rapporte uniquement à la description de la structure tridimensionnelle localement adoptée par certains segments de molécules biologiques (molécules définies comme étant des biopolymères, comme c’est le cas pour les protéines et les acides nucléiques (ADN/ARN)).
Structure primairevignette|Structure des protéines, en particulier la structure primaire En biochimie, la structure primaire d'une biomolécule non-ramifiée comme une protéine ou un brin d'ADN ou d'ARN, est la séquence de nucléotides ou d'acides aminés du début à la fin de la molécule. Autrement dit, la structure primaire représente l'exacte composition chimique et la séquence de ses sous-unités monomériques. La structure primaire d'un polymère biologique détermine largement sa forme tridimensionnelle, connue sous le nom de structure tertiaire.
Multiple sequence alignmentMultiple sequence alignment (MSA) may refer to the process or the result of sequence alignment of three or more biological sequences, generally protein, DNA, or RNA. In many cases, the input set of query sequences are assumed to have an evolutionary relationship by which they share a linkage and are descended from a common ancestor. From the resulting MSA, sequence homology can be inferred and phylogenetic analysis can be conducted to assess the sequences' shared evolutionary origins.
Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
Espace de suites ℓpEn mathématiques, l'espace est un exemple d'espace vectoriel, constitué de suites à valeurs réelles ou complexes et qui possède, pour 1 ≤ p ≤ ∞, une structure d'espace de Banach. Considérons l'espace vectoriel réel R, c'est-à-dire l'espace des n-uplets de nombres réels. La norme euclidienne d'un vecteur est donnée par : Mais pour tout nombre réel p ≥ 1, on peut définir une autre norme sur R, appelée la p-norme, en posant : pour tout vecteur . Pour tout p ≥ 1, R muni de la p-norme est donc un espace vectoriel normé.
Suite de CauchyEn analyse mathématique, une suite de Cauchy est une suite de réels, de complexes, de points d'un espace métrique ou plus généralement d'un espace uniforme, dont les termes se rapprochent les uns des autres. Ces suites sont celles susceptibles de converger. Elles sont au centre de la définition de la complétude. Les suites de Cauchy portent le nom du mathématicien français Augustin Louis Cauchy. Cette notion se généralise, dans un espace uniforme, par celles de filtre de Cauchy et de suite généralisée de Cauchy.
Interaction protéine-protéinethumb|upright=1.2|L'inhibiteur de la ribonucléase en forme de fer à cheval (en représentation « fil de fer ») forme une interaction protéine–protéine avec la protéine de la ribonucléase. Les contacts entre les deux protéines sont représentés sous forme de taches colorées. Une Interaction protéine–protéine apparait lorsque deux ou plusieurs protéines se lient entre elles, le plus souvent pour mener à bien leur fonction biologique.
Protéine chaperonUne protéine chaperon est une protéine dont la fonction est d'assister d'autres protéines dans leur maturation en évitant la formation d'agrégats via les domaines hydrophobes présents sur leur surface lors de leur repliement tridimensionnel. Beaucoup de protéines chaperons sont des protéines de choc thermique (Heat shock proteins - Hsp), c'est-à-dire des protéines exprimées en réponse à des variations de température ou d'autres types de stress cellulaire, tel que le stress oxydant.
Limite d'une suiteEn mathématiques, de manière intuitive, la limite d'une suite est l'élément dont les termes de la suite se rapprochent quand les indices deviennent très grands. Cette définition intuitive n'est guère exploitable car il faudrait pouvoir définir le sens de « se rapprocher ». Cette notion sous-entend l'existence d'une distance (induite par la valeur absolue dans R, par le module dans C, par la norme dans un espace vectoriel normé) mais on verra que l'on peut même s'en passer pourvu qu'on ait une topologie.