Explore l'analyse de la structure des protéines, le repliement, les modifications et leur impact sur les maladies et la régulation de l'activité protéique.
Explore la promiscuité sélective dans la liaison du chaperon d'E. coli Hsp70 aux substrats protéiques dépliés ou mal repliés, en examinant ses implications dans les mécanismes de pliage des protéines.
Explore la dynamique de repliement des protéines, en se concentrant sur la stabilisation non-équilibre assistée par chaperon et ses implications pour la biophysique et l'évolution.
Déplacez-vous dans le contrôle de la qualité des ER à médiation biP, en abordant le repliement des protéines, la dégradation, et les défis uniques dans le développement des cellules B.
Série explore la conception de protéines informatiques, couvrant les défis, les applications, et l'importance dans la bioingénierie et la biologie synthétique.
Déplacez-vous dans l'auto-assemblage des protéines, les transitions de phase et les mécanismes d'agrégation dans des maladies comme la maladie d'Alzheimer.